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J-GLOBAL ID：201802228126187263   整理番号：18A0614406

N末端短縮組換えフィブリン(フィブリノーゲン)溶解セリンプロテアーゼはその機能特性を改善し,in vivoでの抗凝固薬とプラズマ脱線維素原活性と同様に齧歯類モデルにおける前臨床安全性を示す【Powered by NICT】

The N-terminal-truncated recombinant fibrin(ogen)olytic serine protease improves its functional property, demonstrates in vivo anticoagulant and plasma defibrinogenation activity as well as pre-clinical safety in rodent model

著者 (7件)： Bora Bandana (Microbial Biotechnology and Protein Research Laboratory, Department of Molecular Biology and Biotechnology, School of Sciences, Tezpur University, Tezpur 784028, Assam, India) ,  Gogoi Debananda (Microbial Biotechnology and Protein Research Laboratory, Department of Molecular Biology and Biotechnology, School of Sciences, Tezpur University, Tezpur 784028, Assam, India) ,  Tripathy Debabrata (Department of Biotechnology & Bioinformatics, North Eastern Hill University, Shillong 793022, India) ,  Kurkalang Sillarine (Department of Biotechnology & Bioinformatics, North Eastern Hill University, Shillong 793022, India) ,  Ramani Sheetal (Microbial Biotechnology and Protein Research Laboratory, Department of Molecular Biology and Biotechnology, School of Sciences, Tezpur University, Tezpur 784028, Assam, India) ,  Chatterjee Anupam (Department of Biotechnology & Bioinformatics, North Eastern Hill University, Shillong 793022, India) ,  Mukherjee Ashis K. (Microbial Biotechnology and Protein Research Laboratory, Department of Molecular Biology and Biotechnology, School of Sciences, Tezpur University, Tezpur 784028, Assam, India)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 111  ページ： 462-474  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： セレウス菌株AB01から~42kDa蛋白質をコードするN末端切断する線維素(原)溶解セリンプロテアーゼ遺伝子は,pET19bベクターにクローン化し,変異性ポリメラーゼ連鎖反応により作製し,E5coli BL21DE3細胞で発現した。野生型BacifrinaseのN末端から24アミノ酸残基の欠失は,[Bacifrinase(ΔN24)]の触媒活性を改善した。[Bacifrinase(ΔN24)]の抗凝固能はナットキナーゼに匹敵し,ワルファリンと結果は,その抗凝固作用は進行性脱線維素原および抗血小板活性が寄与していることを示した。それにもかかわらず,2.0μM[Bacifrinase(ΔN24)]の試験した濃度ではヒト胎児腎臓細胞293(HEK 293)とヒト末梢血リンパ球(HPBL)細胞に対するin vitro細胞毒性または染色体異常を示さなかった。[Bacifrinase(ΔN24)],2mg/kgの用量では,スイスアルビノマウスにおけるその投与の72h後に毒性,有害な薬理学的効果,組織壊死や出血性効果を示さなかった。しかし,0.125~0.5mg/kgの試験した用量では,マウスにおける投与の6時間後に抗凝固効果と脱線維素原の有意な示した。[Bacifrinase(ΔN24)]は高フィブリノーゲン血症関連障害を防止する強力な治療薬の開発のプロトタイプとして役立つ可能性があることを提案した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： アミノ酸残基 ,  遺伝子 ,  染色体異常 ,  壊死 ,  ベクター ,  *凝固 ,  血小板 ,  *フィブリノーゲン ,  *安全性 ,  PCR法 ,  *セリンプロテイナーゼ ,  ヒト ,  毒性 ,  野生型 ,  遺伝的変異 ,  細胞遺伝現象
準シソーラス用語： 変異 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： フィブリノーゲン分解 ,  抗凝固 ,  細胞周期 ,  抗血小板

分類 (4件)： 分子遺伝学一般  (EC02010J) ,  遺伝的変異  (EC01030Y) ,  抗細菌薬の基礎研究  (GW17020S) ,  有機化合物の毒性  (GZ02030Y)

タイトルに関連する用語 (15件)： N末端 ,  組換え ,  フィブリン ,  フィブリノーゲン ,  溶解 ,  セリンプロテアーゼ ,  機能特性 ,  抗凝固薬 ,  プラズマ ,  線維素原 ,  活性 ,  齧歯類 ,  モデル ,  臨床 ,  安全性