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J-GLOBAL ID：201802230499624260   整理番号：18A1541312

いくつかの天然産物とCASP3標的との相互作用機構の探索【JST・京大機械翻訳】

Preliminary Study on Interaction Mechanism among Several Natural Products And CASP3 Target

著者 (5件)： Zhang Jingxiao (湖北民族学院化学与環境工程学院 恩施 445000) ,  Liu Xiaojie (湖北民族学院化学与環境工程学院 恩施 445000) ,  Yang Chun (湖北民族学院化学与環境工程学院 恩施 445000) ,  Chen Panpan (湖北民族学院化学与環境工程学院 恩施 445000) ,  Zhang Lilei (湖北民族学院化学与環境工程学院 恩施 445000)
資料名： Shijie Kexue Jishu-Zhong Yiyao Xiandaihua  (Shijie Kexue Jishu-Zhong Yiyao Xiandaihua)
巻： 19  号： 11  ページ： 1824-1828  発行年： 2017年 
JST資料番号： C3606A  ISSN： 1674-3849  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 目的:いくつかの漢方薬有効成分とCASP3標的の相互作用を研究し、その作用メカニズムと構造特徴を分析し、CASP3阻害剤の開発に参考を提供する。方法;以前の研究に基づき,いくつかの天然生成物の有効成分を選び,分子ドッキングと分子動力学法を用いて,CASP3ターゲットとの間の相互作用をシミュレーションした。リガンドと標的の作用機序を作用力で分析した。結果;タンシノンIIAとスクテラリンはCASP3標的と結合する能力が高く、分子動力学法により、タンシノンIIAとスクテラリンとCASP3の結合の理論安定構造を獲得した。タンシノンIIAとCASP3中のPhe256、Ser205、Trp206などの4つのアミノ酸残基は疎水性相互作用があり、1つの水素結合を形成する。スクテラリンとCASP3標的のSer249、Trp214、Trp206などの9つのアミノ酸残基は疎水作用を有し、7つの安定性の異なる水素結合を形成した。静電相互作用は,より安定な結合の主な原因である。結論:タンシノンIIAとスクテラリンはCASP3標的と安定な結合構造を形成し、類似構造の探索はもっと有効なCASP3阻害剤の設計に役立つ。Data from Wanfang. Translated by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 構造特性 ,  水素結合 ,  安定構造 ,  漢方製剤 ,  *天然材料 ,  アミノ酸残基 ,  分子動力学 ,  静電相互作用 ,  *相互作用 ,  疎水性相互作用 ,  キノン ,  酸素複素環化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  四環ジテルペン
準シソーラス用語： 分子ドッキング ,  阻害剤 ,  有効成分 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Natural products ,  CASP3 target ,  apoptosis ,  molecular docking ,  molecular dynamics

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (2件)： タンシノンIIA ,  スクテラリン

タイトルに関連する用語 (4件)： 天然産物 ,  標的 ,  相互作用 ,  探索