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J-GLOBAL ID:201802231335539429   整理番号:18A1293587

Halomonas sp.Y2におけるNhaDアンチポーターの活性構造を保持する領域1-67とヘリックスXIIIの重要な機能【JST・京大機械翻訳】

Critical Functions of Region 1-67 and Helix XIII in Retaining the Active Structure of NhaD Antiporter in Halomonas sp. Y2
著者 (6件):
資料名:
巻:ページ: 831  発行年: 2018年 
JST資料番号: U7080A  ISSN: 1664-302X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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NhaD型抗輸送体は,特に海洋微生物およびヒト病原体において,種々のProteobacteriaに主に分布している。これらの株の病原性と同様にこの分布は,これらの抗輸送体が高浸透圧調節の調節に寄与し,潜在的薬物標的であることを示唆する。耐塩性及び好アルカリ性Halomonas sp. Y2由来の2つのNhaD同族体,NhaD1及びNhaD2は類似の高いin vitro活性を示したが,in vivo機能は著しく異なった。生理学的機能のこれらの差異に関与する重要なドメインまたは残基を探索するために,NhaD1およびNhaD2セグメントから成る種々のキメラを発生させた。残基1-67と464-492の2つの領域は,NhaD2のin vivo機能のロバスト性の原因であることが分かった。そして,領域464-492は,抗輸送体のpH応答にも重要である。特にKNabc/N463rの完全に消失した活性は,非常に回復した活性を回復したが,KNabc/N463r-C7キメラのイオン抵抗性は非常に弱く,膜貫通ヘリックス(TM)XIIIはNhaD2の強固なイオン抵抗性に重要であることを示唆した。部位特異的変異誘発を用いて,TM XIIIにおける7つの疎水性残基がNhaD2のイオン転移の重要な残基として同定された。野生型NhaD2における蛍光共鳴エネルギー移動(FRET)プロファイルと比較して,N463rキメラのFRET効率の低下はN463r融合蛋白質の立体配座変化に対する固体証拠を提供し,その結果,NhaD2のpH活性化及び生理学的機能におけるTM XIIIの構造機能を検証した。Copyright 2018 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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細胞膜の輸送  ,  微生物の生化学 
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