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J-GLOBAL ID：201802232388650403   整理番号：18A0266714

Dishevelled安定性はWnt作動薬により誘発されたPKCζが仲介りん酸化により正に調節されている【Powered by NICT】

Dishevelled stability is positively regulated by PKCζ-mediated phosphorylation induced by Wnt agonists

著者 (3件)： Velazquez Dora M. (Department of Biochemistry, Faculty of Medicine, Universidad Nacional Autonoma de Mexico (UNAM), Mexico City, Mexico) ,  Castaneda-Patlan M. Cristina (Department of Biochemistry, Faculty of Medicine, Universidad Nacional Autonoma de Mexico (UNAM), Mexico City, Mexico) ,  Robles-Flores Martha (Department of Biochemistry, Faculty of Medicine, Universidad Nacional Autonoma de Mexico (UNAM), Mexico City, Mexico)
資料名： Cellular Signalling  (Cellular Signalling)
巻： 35  ページ： 107-117  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0667A  ISSN： 0898-6568  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Dishevelled(Dvl)蛋白質は典型的及び非典型的両Wntシグナル伝達の中心的メディエーターである。Wnt刺激に際し,Dvlがリン酸化されることが知られている。しかし,DvlのWnt誘導りん酸化は調節され,その結果は十分に理解されていない。Dvl蛋白質は結腸癌細胞で過剰発現していることを見出した。添加では,Wnt3a処理は急速にDvl2とDvl3の過剰リン酸化と安定化を誘導することを見出した。後者は蛋白質キナーゼC(PKC)α,PKCδ及びPKCζイソ型の阻害により阻害される。PKCζによるDvl3のWnt3a誘導リン酸化はプロテアソームを介してDvl3劣化を避けるために必要であることを見出した。これは,我々の知る限り初めて,PKCζによるDvlの過剰リン酸化はDvl安定化をもたらすことを示した。これはWnt処理によりCK1δ/ε媒介Dvlりん酸化の今までに報告された結果と明らかに対照的である。PKCζとDvl3間の相互作用ドメインのマッピング,Dvl DIXドメインはPKCζリン酸化Dvlの安定化に必要であるが,このキナーゼによりりん酸化された領域ではないことを示した。著者らのデータは,Dvl DEPドメイン,PKCζとの特異的相互作用に必要とされ,このキナーゼによりりん酸化された部位であり,またおそらくDvl C末端ことを示した。著者らの知見はPKCζが仲介するDvlシグナル伝達活性の正の調節,Dvl蛋白質レベルを安定化することによりWnt3a処理への強いかつ持続的な応答を生成するモデルを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： タンパク質キナーゼC ,  *リン酸化 ,  結腸腫瘍 ,  相互作用 ,  タンパク質 ,  プロテアソーム
準シソーラス用語： ドメイン構造 ,  カゼインキナーゼI ,  アイソフォーム ,  Wnt3a蛋白質 ,  過剰発現 ,  Wntシグナル ,  *蛋白質キナーゼCζ ,  *Wnt蛋白質 ,  *Dishevelled蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Dishevelled ,  非定型蛋白質キナーゼCζ ,  Dvlりん酸化 ,  Dvl安定性 ,  Wntシグナル伝達

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (9件)： Dishevelled ,  安定性 ,  Wnt ,  作動薬 ,  誘発 ,  PKCζ ,  仲介 ,  りん酸化 ,  調節