ヒトコルチコトロピン放出因子(CRF)結合蛋白質とCRF2型受容体の構造と相互作用の分子モデリング【JST・京大機械翻訳】

Slater Paula G.; Gutierrez-Maldonado Sebastian E.; Gysling Katia; Lagos Carlos F.

文献

J-GLOBAL ID：201802233075394424 整理番号：18A1292548

ヒトコルチコトロピン放出因子(CRF)結合蛋白質とCRF2型受容体の構造と相互作用の分子モデリング【JST・京大機械翻訳】

Molecular Modeling of Structures and Interaction of Human Corticotropin-Releasing Factor (CRF) Binding Protein and CRF Type-2 Receptor

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巻： 9 ページ： 43 発行年： 2018年
JST資料番号： U7068A ISSN： 1664-2392 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：スイス (CHE) 言語：英語 (EN)

corticoトロピン放出因子(CRF)系はストレス応答と付加行動の重要なメディエーターである。CRFシステムは4つのペプチドを含んでいる:CRFシステムは,CRF,ウロコルチンI-III,CRF結合蛋白質(CRF-BP)の4つのペプチドを含んでいる。それらは高親和性でCRFに結合し,2つのクラスB蛋白質共役受容体CRF_1RとCRF_2Rである。CRF-BPは,CRF受容体または他の既知クラスの蛋白質と有意な配列相同性を持たない分泌蛋白質である。最近,それは,付加的に関連した神経可塑性と行動におけるCRF_2Rを介したCRFシグナル伝達に対するCRF-BPの増強的役割を記述している。さらに,CRF-BPはCRF_2Rのαイソ型と特異的に相互作用し,細胞膜における受容体量を増加させるescort蛋白質のように作用することが示されている。現在,CRF-BPまたは完全長CRFRに対する利用可能な構造は存在しない。これらの蛋白質の構造を知り,研究することはCRF-BP/CRF_2αR相互作用を特性化するために有益である。本研究において,CRFRsの分解N末端細胞外ドメインに加えて,ヒトグルカゴン受容体及びヒトCRF_1Rの膜貫通ドメインの最近解明された結晶構造に基づくCRF-BP及び完全長CRF_2αR及びCRF_2βRのモデリングを報告した。これらのモデルを分子動力学シミュレーションと蛋白質-蛋白質ドッキングを用いてさらに研究した。結果はCRF_2βRよりCRF_2αRとCRF-BPの相互作用のより高い可能性を予測し,相互作用界面に適合する可能な残基をもたらした。したがって,本研究はCRF-BP/CRF_2αR相互作用のさらなる研究のための枠組みを提供する。Copyright 2018 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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細胞膜の受容体

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