Fcabの設計:よく発現され安定な高親和性抗原結合Fcフラグメント

WOZNIAK-KNOPP Gordana; STADLMAYR Gerhard; PERTHOLD Jan Walther; STADLBAUER Katharina; WOISETSCHLAEGER Maximilian; SUN Haijun; RUEKER Florian

文献

J-GLOBAL ID：201802233743576418 整理番号：18A0008370

Fcabの設計:よく発現され安定な高親和性抗原結合Fcフラグメント

Designing Fcabs: well-expressed and stable high affinity antigen-binding Fc fragments

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巻： 30 号： 9-10 ページ： 657-671 発行年： 2017年09月
JST資料番号： T0854A ISSN： 1741-0126 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：イギリス (GBR) 言語：英語 (EN)

抗原結合部位を持つFcフラグメント(Fcab)は,野生型Fcフラグメントの主要な構造と機能特性の多くを保持している。本研究では,抗原結合におけるFcabの能力の改善のために,C_H3ドメインの他の構造要素が許容されるか調べた。モデルターゲットとしてVEGFを選択し,VEGFを認識する抗体の選択および親和性向上に関して報告した。C_H3ドメインの3つのC末端構造ループにおいてFcabライブラリーを設計し,抗VEGF Fcabの結合親和性を改善するための変異体のスクリーニングを組み合わせた。HEK293-6E細胞においてVEGF結合Fab変異体CT6とmAb2 CT6/ベバシズマブを発現させ,抗体のSEC-HPLCプロファイルと保持時間を検討した。CT6はHUVEC細胞のVEGF刺激増殖を阻害した。SWISS-MODELを使用してCT6のモデルを提示した。CT6モデルは野生型Fcab鋳型の結晶構造と類似していた。分子動力学シミュレーションも実施した。高親和性VEGF阻害Fcabの獲得では,Fcabに抗体ターゲットの他の生物学的特異性を組み込むことにより二重特異性抗体を作製できる可能性を示した。

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抗原・抗体・補体の生産と応用 , 分子構造

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