三量体G蛋白質サブユニットGαiのRic8A仲介安定化は百日咳毒素が触媒するADP-リボシル化により阻害される【Powered by NICT】

Chishiki Kanako; Kamakura Sachiko; Hayase Junya; Yuzawa Satoru; Sumimoto Hideki

文献

J-GLOBAL ID：201802235199442047 整理番号：18A0275262

三量体G蛋白質サブユニットGαiのRic8A仲介安定化は百日咳毒素が触媒するADP-リボシル化により阻害される【Powered by NICT】

Ric-8A-mediated stabilization of the trimeric G protein subunit Gαi is inhibited by pertussis toxin-catalyzed ADP-ribosylation

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資料名：
巻： 483 号： 3 ページ： 941-945 発行年： 2017年
JST資料番号： B0118A ISSN： 0006-291X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ヘテロ三量体G蛋白質サブユニットGαiはG蛋白質共役受容体およびサイトゾル蛋白質Ric-8Aにより活性化される,後者は,Gαiのユビキチン依存性分解を防ぐことが知られている。ここで著者らは,Gαqのではなく,三Gαi関連蛋白質Gαi1,Gαi2,及びGαi3の量が急激に百日咳毒素(PTX)による細胞処理により減少することを示した。減少はGαiのADP-リボシル化によると思われる,PTX処理はCys352,毒素によるADP-リボシル化であることを残基の変異体Gαi2持つアラニン置換の量に影響を及ぼさないからである。内因性および外因性Ric-8Aの存在は蛋白質合成阻害剤シクロヘキシミドで処理した細胞で示されたように,Gαi安定性を増加させるが,Ric-8Aは効率的にADP-リボシル化Gαiを安定化できなかった。破壊はin vitroおよびin vivoの両方でADP-リボシル化Gαiに結合するRic-8Aの不能と一致した。PTXはGαi変換不安定ADPリボシル化型ににより少なくとも部分的にその病理学的影響を及ぼし,G蛋白質共役受容体により誘発されるシグナルを伝達するADP-リボシル化Gαiの良く知られた不能に加えてと思われる。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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細胞生理一般

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