マストパラン様ペプチドによるモデル膜中に誘導された溶菌活性と脂質パッキング摂動に対するN末端アセチル化の影響【Powered by NICT】

Alvares Dayane S.; Wilke Natalia; Ruggiero Neto Joao

文献

J-GLOBAL ID：201802235528211216 整理番号：18A0420492

マストパラン様ペプチドによるモデル膜中に誘導された溶菌活性と脂質パッキング摂動に対するN末端アセチル化の影響【Powered by NICT】

Effect of N-terminal acetylation on lytic activity and lipid-packing perturbation induced in model membranes by a mastoparan-like peptide

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巻： 1860 号： 3 ページ： 737-748 発行年： 2018年
JST資料番号： B0207A ISSN： 0005-2728 CODEN： BBBMBS 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

L1A(IDGLKAIWKKVADLLKNT NH2)は溶血されずにグラム陰性菌に選択的抗菌活性を示すペプチドである。アニオン性脂質小胞におけるその溶菌活性は強く促進されたN末端がアセチル化され(ac L1A)した。この修飾はペプチドによる二分子層の脂質コアの摂動を好むように思われ,より高い膜溶解をもたらした。本研究では,L1A溶解活性に及ぼすアセチル化の影響と脂質パッキング摂動との相関を調べるために膜モデル系としての脂質単分子層および二分子層を用いた。巨大単層小胞(GUV)で調べ溶解活性はアセチル化ペプチドはL1Aと比較してより高い速度で膜を浸透し,膜の機械的性質を変化させ,形状変化を促進することを明らかにした。ペプチド二次構造と大単ラメラ小胞(LUV)への吸着によるトリプトファンの環境の変化は円偏光二色性(CD)と赤色端励起シフト(REES)によりモニターした。これらの実験は,N末端アセチル化は,ペプチドの二次構造とペプチド挿入二層に重要な影響を及ぼすことを示した。も脂質単分子層への挿入実験により確認した。ペプチド/脂質混合膜の圧縮等温線を交流L1Aは脂質分子を引きずらより無秩序相に,より好ましい環境を生成し,硬い膜を形成する脂質分子を防止することを明らかにした。ペプチド挿入による脂質膜の主相転移におけるエンタルピー変化はアセチル化ペプチドはアニオン性ベシクルのサーモトロピック挙動に対するアセチル化のものよりも高い影響を誘導することを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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生体膜一般 , 生物学的機能

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