文献
J-GLOBAL ID:201802236045886778   整理番号:18A1799185

チオレドキシンレダクターゼの安定化におけるグルタレドキシン領域とFADの役割【JST・京大機械翻訳】

Role of the glutaredoxin domain and FAD in the stabilization of thioredoxin glutathione reductase
著者 (5件):
資料名:
巻: 656  ページ: 38-45  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0023A  ISSN: 0003-9861  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
チオレドキシングルタチオンレダクターゼ(TGRsec)は,酸化還元ホメオスタシス維持において主要な役割を果たすマルチドメインフラビン蛋白質である。著者らは以前に,TGRsec構造機能の維持におけるセレノシステインの役割を示したが,グルタレドキシン(Grx)ドメインとFADの役割は依然として不明である。本研究において,組換え型Fascola gigantica TGRsec(FgTGRsec)及びそのN末端短縮変異体(ΔNTD-FgTGRsec)の尿素誘導変性を調べ,FgTGRsec及びΔNTD-FgTGRsecの安定化におけるGrxドメイン及びFADの役割を理解した。著者らの結果は,両蛋白質が3つの状態で変性を受けることを示した。最初に,蛋白質はFAD結合のない近ネイティブ状態を示す立体配座転移を起こし,アポ二量体の完全な変性は解離なしに起こる。Grxドメインは全体的FgTGRsec構造を安定化し,FgTGRsec活性を正に調節し,FAD微小環境の変化はチオレドキシン還元酵素(TrxR)及びグルタチオンレダクターゼ活性の損失に直接比例した。これらの結果に基づいて,Grxドメインは効率的な触媒作用のために完全長FgTGRsec蛋白質を安定化すると結論した。従って,著者らは,進化の間に,GrxドメインがTrxRドメインと融合し,より高い触媒活性を付与し,完全長TGRに付加的な構造安定性を提供することを示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (1件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般 
タイトルに関連する用語 (5件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る