抄録/ポイント：
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
Parkinson病(PD)の組織病理学的特徴は,蛋白質α-シヌクレイン(αS)の凝集体に富むLewy小体として知られる粒状封入体の発達を含む。歴史的に,αSはアミロイド形成挙動を起こしやすい天然変性蛋白質と考えられている。この蛋白質の構造的に動的な性質がPD症状にどのように寄与するかについての分子的理解はまだ欠けているが,金属染色体異常はPDと長く関連している。したがって,αSの種々の立体配座状態の各々に関連する生体金属に影響された動力学と金属媒介酸化還元化学のより深い理解は,脳金属の誤区画化に関連するPD経路に光を当てる可能性がある。著者らの研究室における研究は,脳の生体金属,特に鉄と銅の機構的役割を明らかにすることを目的としている。著者らの研究室では,αS構造と凝集に影響を及ぼす金属結合の生物物理学的結果が,αSのFe2/O2依存性自己会合を含み,高度の右ねじれ反平行bシート構造を持つPD関連オリゴマロックA11+種に対して示されている。本研究では,特に,好気的に凝集したFeII結合αSが蛋白質-蛋白質相互作用を促進する方法を含めて,金属-αS相互作用の下流効果をさらに詳しく述べた。相同構造を持つ蛋白質の二次構造デコンボリューションおよび同定は,PDおよび他の神経変性疾患に対する有意性を有するαSに対する蛋白質パートナーを意味し,免疫学的分析および化学的架橋を介してこれらの相互作用を検証した。金属イオンの同一性と異なり,αS集合体の構造的不均一性に寄与する蛋白質ベースのラジカルの金属誘起生成も確立した。本研究の提示は,脳における一般的な遷移金属の有益で結果的な役割の両方に関するユニークな展望を提供するであろう。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
