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J-GLOBAL ID：201802237338941956   整理番号：18A1481227

可溶性融合蛋白質から切断されたAβ_(1~40)の脳脂質存在下での凝集動力学【JST・京大機械翻訳】

Aggregation kinetics in the presence of brain lipids of Aβ(1-40) cleaved from a soluble fusion protein

著者 (4件)： Kael Miriam A. (School of Chemistry, Bio21 Institute, University of Melbourne, Melbourne, VIC 3010, Australia) ,  Weber Daniel K. (School of Chemistry, Bio21 Institute, University of Melbourne, Melbourne, VIC 3010, Australia) ,  Separovic Frances (School of Chemistry, Bio21 Institute, University of Melbourne, Melbourne, VIC 3010, Australia) ,  Sani Marc-Antoine (School of Chemistry, Bio21 Institute, University of Melbourne, Melbourne, VIC 3010, Australia)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1860  号： 9  ページ： 1681-1686  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： β-およびγ-セクレターゼによるアミロイド前駆体蛋白質の切断は,アルツハイマー病における重要なイベントである。融合蛋白質を構築し,アミロイド-β(1-40)(Aβ_(1-40))ペプチドの開裂速度と凝集動力学を研究した。ペプチドは,N末端上に小ユビキチン様修飾因子(SUMO)により発現され,SUMOプロテアーゼUlp1により切断された。開裂反応の時間経過を,100:1または1000:1のSUMO-Aβ_(1-40)をUlp1モル比に,脳総脂質抽出物単層小胞の存在下でSDS-PAGEゲルによりモニターした。同様に,開裂によるAβ_(1-40)ペプチドの凝集をチオフラビンT蛍光アッセイ及び円偏光二色性によりモニターした。切断反応はUlp1の濃度により調節され,フィブリル形成前に短い遅延時間を生成するAβ_(1-40)ペプチドの速い放出を伴ったが,類似の伸長速度を示した。脂質の存在は,1000:1での開裂完了を有意に減少させたが,フィブリル形成前の遅延時間を減少させたが,100:1では,脂質フリー条件と比較して,類似の開裂と凝集速度が観察された。全体として,結果は融合蛋白質SUMO-Aβ_(1-40)がアミロイドペプチドの開裂と凝集を研究する手段であり,脂質の存在と速い放出速度がAβ_(1-40)ペプチドの凝集を加速することを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *脂質 ,  アミロイド ,  ユビキチン ,  ゲル ,  SDS-PAGE ,  ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  Alzheimer病 ,  *可溶性 ,  *凝集 ,  ペプチド ,  開裂反応 ,  *融合タンパク質 ,  相互作用
準シソーラス用語： フィブリル , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： アルツハイマー病 ,  ペプチド発現 ,  アミロイド-ベータ凝集 ,  脂質相互作用 ,  円偏光二色性 ,  蛋白質分解切断

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  神経の基礎医学  (GN01020W) ,  生体膜一般  (EF04010G)

タイトルに関連する用語 (6件)： 可溶性 ,  融合蛋白質 ,  脳 ,  脂質 ,  凝集 ,  動力学