TLR2とTLR3のTIRドメインにおけるリン酸化と点突然変異により誘導される微妙な立体配座変化のプロービング【JST・京大機械翻訳】

Mahita Jarjapu; Sowdhamini Ramanathan

文献

J-GLOBAL ID：201802238180787501 整理番号：18A0925172

TLR2とTLR3のTIRドメインにおけるリン酸化と点突然変異により誘導される微妙な立体配座変化のプロービング【JST・京大機械翻訳】

Probing subtle conformational changes induced by phosphorylation and point mutations in the TIR domains of TLR2 and TLR3

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資料名：
巻： 86 号： 5 ページ： 524-535 発行年： 2018年
JST資料番号： T0761A ISSN： 0887-3585 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

Toll様受容体(TLR)シグナル伝達に関して行われた広範な研究は,その適切な機能に必須であるToll/インターロイキン-1受容体(TIR)ドメインにおける残基を同定した。これらの残基の間で,BBループにおけるそれらは,この領域における単一アミノ酸突然変異が下流シグナル伝達における劇的な変化を引き起こすことができるので,特に重要である。しかしながら,これらの変異が機能に及ぼす影響は良く研究されている(TLR2におけるP681H変異,TLR3におけるA795P突然変異,TLR4におけるP714H突然変異)のように,動力学と残基間ネットワークに対するそれらの影響はよく理解されていない。これらの突然変異により誘導された局所摂動の影響はTIRドメインを通して伝播し,他のTIRドメイン含有蛋白質との相互作用に影響した。残基間相互作用におけるこれらの微妙な変化の同定は,単一点突然変異がTIR-TIR相互作用における劇的な変化をどのように引き起こすかに関する新しい洞察と構造的根拠を提供することができる。分子動力学シミュレーションと蛋白質構造ネットワーク(PSN)分析を用いて,TLR2とTLR3に重点を置いて構造転移を調べた。著者らの結果は,TLR3のTIRドメインにおけるTyr759残基のリン酸化がそのBBループに剛性を導入することを明らかにした。TLR3とTLR2間の内部BBループ水素結合ネットワークの微妙な違いも観察された。PSN分析はTIRドメインが高度に連結しており,野生型と変異TIRドメイン間の残基間相互作用における重要な差異を示し,TIRドメイン構造がアロステリック効果の傾向があることを示唆し,TLRシグナル伝達に及ぼすアロステリーの影響の現在の見解と一致した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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分子構造

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