内因性酸化リン脂質によるHDLアポ蛋白質の共有結合修飾の特性化【Powered by NICT】

Gao Detao; Podrez Eugene A.

文献

J-GLOBAL ID：201802238443115630 整理番号：18A0157060

内因性酸化リン脂質によるHDLアポ蛋白質の共有結合修飾の特性化【Powered by NICT】

Characterization of covalent modifications of HDL apoproteins by endogenous oxidized phospholipids

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巻： 115 ページ： 57-67 発行年： 2018年
JST資料番号： D0414C ISSN： 0891-5849 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

高密度リポ蛋白質(HDL)は心臓保護的である,病理学的には酸化ストレス下で修正した。HDLにおいて最も豊富なアポ蛋白質,脂質を含まないアポA-Iの共有結合修飾はそのアテローム保護機能を損なう。HDLは酸化ストレスのin vivo酸化リン脂質(oxPL)に富んでいる。さらに,酸化リン脂質は,HDLアポ蛋白質を共有結合的に修飾できる。は,今では内因性oxPLによるHDLアポ蛋白質の修飾の系統的解析を行った。ヒトHDLまたはプラズマは生理的に関連したMPO H_2O_2~-NO_2~ 系またはAI PHを用いて酸化され,または合成oxPLに曝露した。oxPLによる蛋白質内転をLC-MS/MSとMALDI-TOFを用いて評価した。oxPLによるHDLアポ蛋白質修飾のパターンを用いた酸化系とは無関係であった。アポA-I及びアポA-IIは主要な改質ターゲットであった。γ-ヒドロキシ(またはオキソ)-アルケナールとOxPLした修飾のための大部分に関係しており,Michael付加物は最も豊富な錯体が得られた。アポA-Iのヘリックス5 8におけるヒスチジンとリジンたoxPL修飾に高度に感受性であるが,ヘリックス1 2 4及び10のリジンはoxPLによる修飾に耐性であった。酸化または合成oxPLに曝露されたプラズマにおいて,oxPL修飾は高度に選択的であり,アポA-Iのヘリックス6 8における四個のヒスチジン(H155,H162,H193とH199)が主な修飾標的であった。ヒト血清アルブミンのLDLとK190のアポB-100におけるH710とH3613もoxPLにより修飾されたが,程度は小さかった。MALDI-TOF MSを用いた短鎖アルデヒドHNEによるoxPLの比較はHDLアポ蛋白質の修飾におけるoxPLの高い選択性と効率を実証した。これらの知見は,酸化ストレスの条件におけるHDLのアテローム保護機能の消失の潜在的機構に新しい洞察を提供する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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生物学的機能

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