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J-GLOBAL ID:201802239134775010   整理番号:18A0082935

ロイシル-tRNAシンテターゼによる後移動編集における基質特異性の速度論的起源【Powered by NICT】

Kinetic Origin of Substrate Specificity in Post-Transfer Editing by Leucyl-tRNA Synthetase
著者 (7件):
資料名:
巻: 430  号:ページ: 1-16  発行年: 2018年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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アミノアシル-tRNAシンテターゼの固有編集容量は有効非同族アミノアシル化代替物を有することをアミノ酸の高忠実度翻訳を保証する。支配的な誤り訂正経路はアミノアシルt RNAシンテターゼの編集部位内のミスアミノアシル化t RNAの脱アシル化から構成されている。編集における同族アミノアシル化産物に対するEscherichia coliロイシル-tRNAシンテターゼ(LeuRS)の特異性の起源を評価するために,同族ロイシルと非同族norvalyl tRNA~Leuとその非加水分解性類似体を用いて独立に結合及び触媒作用に従った。(誤)アミノアシルt RNAのアミノ酸部分(ロイシン対ノルバリン)がエディティング部位で基底状態識別への約10倍寄与することを見出した。極めて対照的に,ロイシンとnorvalyl tRNA~Leuの脱アシルの速度は約10~4倍異なっていた。ポストトランスファーエディティングにおけるtRNA~LeuのA763′-OH基,基質支援脱アシル化機構を支援するための重要な役割を確立した。興味深いことに,LeuRS特異性決定因子トレオニン252の消失は,予想されるように同族ロイシンの編集部位の親和性を向上させるのではなく,ロイシル-tRNA~Leu加水分解の速度を促進しなかった。と一致して,分子動力学シミュレーションは野生型酵素,T252A突然変異体ではなく,推定触媒水の立体排除を促進する側鎖立体配座を採用するロイシンを施行したことを明らかにした。著者らのデータは,LeuRSエディティング部位は速度論的起源のアミノ酸特異性,ロイシンの拒絶反応における立体排除の予想される重要な役割に対する議論を示した。この特徴は,合成部位から編集,アミノ酸選択における基底状態識別に依存することを識別した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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