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J-GLOBAL ID：201802240331529802   整理番号：18A0380688

ハスモンヨトウ(Spodoptera litura)のα-アミラーゼのリポペプチド(イツリンA)の分子動力学と蛋白質相互作用の研究【Powered by NICT】

Molecular dynamics and protein interaction studies of lipopeptide (Iturin A) on α- amylase of Spodoptera litura

著者 (5件)： Kumar P. Narendra (Dept. of Microbiology, University College of Science, Osmania University, Hyderabad, India) ,  Swapna T.H. (Dept. of Microbiology, University College of Science, Osmania University, Hyderabad, India) ,  Khan Mohamed Yahya (Dept. of Microbiology, University College of Science, Osmania University, Hyderabad, India) ,  Daddam Jayasimha Rayalu (Dept. of Biotechnology, JNTUA, Anantapur, Andhra Pradesh, India) ,  Hameeda Bee (Dept. of Microbiology, University College of Science, Osmania University, Hyderabad, India)
資料名： Journal of Theoretical Biology  (Journal of Theoretical Biology)
巻： 415  ページ： 41-47  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0288B  ISSN： 0022-5193  CODEN： JTBIA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 小斑状ヤナギガ(Spodoptera litura)は最も良く知られた農業害虫の一つである。殺虫活性を理解するために,著者らはSpodoptera litura蛋白質に最も強く,最も一般的な阻害効果を示すBacillus amyloliquefaciens RHNK22により生産したイツリンA化合物を選択した。本研究では,α-アミラーゼに及ぼすイツリンAの作用は,ドッキング研究を用いたハスモンヨトウ(Spodoptera litura)の主要消化酵素を同定した。Spodoptera lituraからのα-アミラーゼの3DモデルはModeller7v7の助けを借りてテンプレートとして2hphを用いて作成した。分子力学と分子動力学法の助けを借りて,最終モデルが得られ,さらにProcheckと検証3Dグラフプログラム,最終的な洗練されたモデルが信頼できることを示したによりチェックした。このモデルを用いて,調整可能なドッキング研究はGOLDソフトウェアを用いてイツリンAを用いて行った。結果はイツリンとの強い水素結合相互作用を持つとしてα-アミラーゼのARG18THR15,LEU42は結合における重要なデターミナント残基であることを示した。これらの水素結合相互作用が錯体の安定性に重要な役割を果たしている。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 三次元 ,  分子内力学 ,  殺虫作用 ,  行列式 ,  ドッキング ,  *ハスモンヨトウ ,  *分子動力学 ,  水素結合 ,  *アミラーゼ ,  *タンパク質 ,  害虫 ,  ソフトウェア ,  三次元モデル
準シソーラス用語： *蛋白質間相互作用 ,  *イツリン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 分子動力学 ,  ドッキング研究 ,  α-アミラーゼ ,  Modeller7v7 ,  イツリンA ,  殺虫活性

分類 (2件)： 昆虫・ダニによる植物被害  (FC04072U) ,  害虫に対する農薬  (FB06020U)

タイトルに関連する用語 (8件)： ハスモンヨトウ ,  Spodoptera ,  α-アミラーゼ ,  リポペプチド ,  イツリン ,  分子動力学 ,  蛋白質相互作用 ,  研究