ヒト病原菌H elicobacter pyloriからのプリンヌクレオシドホスホリラーゼの構造的特性化【Powered by NICT】

Stefanic Zoran; Mikleusevic Goran; Luic Marija; Bzowska Agnieszka; Lescic Asler Ivana

文献

J-GLOBAL ID：201802240852911180 整理番号：18A0279570

ヒト病原菌H elicobacter pyloriからのプリンヌクレオシドホスホリラーゼの構造的特性化【Powered by NICT】

Structural characterization of purine nucleoside phosphorylase from human pathogen Helicobacter pylori

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資料名：
巻： 101 ページ： 518-526 発行年： 2017年
JST資料番号： T0898A ISSN： 0141-8130 CODEN： IJBMDR 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

微好気性細菌Helicobacer pyloriは多くの疾患の発生に関与する良く知られたヒト病原体である。H.pylori抗生物質耐性の絶え間ない感染率と増加のために,H.pyloriを攻撃し,根絶する新しい方法を見つけるために最も重要である。H.pyloriにおけるプリン代謝はサルベージ経路に依存するだけであり,この経路における重要な酵素の一つは,プリンヌクレオシドホスホリラーゼ(PNP)である。このタイムリーな状況において,本稿では,Escherichia coliで発現させたH.pylori臨床分離株由来の組換PNPの基本的な生化学的及び構造的特性化を報告した。H.pylori PNPの構造は高分子量PNPに典型的である。しかし,アデノシンに対するその活性は非常に低く,低分子量PNPのそれよりに類似している。この重要な酵素の分子機構は新薬戦略の開発をもたらし,H.pyloriの除菌に役立つであろう。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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分子構造 , 酵素一般

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