アンキリン反復の新しいパラダイム:蛋白質-蛋白質相互作用モジュールを超えて【Powered by NICT】

Islam Zeyaul; Nagampalli Raghavendra Sashi Krishna; Fatima Munazza Tamkeen; Ashraf Ghulam Md

文献

J-GLOBAL ID：201802241444118103 整理番号：18A0482768

アンキリン反復の新しいパラダイム:蛋白質-蛋白質相互作用モジュールを超えて【Powered by NICT】

New paradigm in ankyrin repeats: Beyond protein-protein interaction module

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資料名：
巻： 109 ページ： 1164-1173 発行年： 2018年
JST資料番号： T0898A ISSN： 0141-8130 CODEN： IJBMDR 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

古典的には,アンキリン反復(A NK)蛋白質は二またはそれ以上の反復のタンデムから構築し,蛋白質-蛋白質相互作用と関連していることを曲がったソレノイド構造を形成する。これらはタンデムにおける約33アミノ酸反復の構造モチーフ,広範な正準ヘリックス-ループ-ヘリックス折り畳み単独または他のドメインと組み合わせたを示した。構造パターンの多様性は複数の結合と構造的役割蛋白質を付与する,多様なサイズの集合体,それらの能力に必要なを形成することができた。今日までに決定したこれらの反復の三次元構造は,この蛋白質スーパーファミリーのかなりの機能的多様性に翻訳される構造可変性の程度を明らかにした。A NKに関する最近の研究は,新しい構造情報,特に蛋白質-脂質,蛋白質-糖及び蛋白質-蛋白質相互作用を提案した。反復の自己集合も形成フィラメントにおける関連蛋白質を防ぐことが示された。本レビューでは,最新の知見を要約し,新たな構造情報はA NK蛋白質の構造決定因子の理解を増加させている。はこれらの蛋白質は様々な相互作用に関与している多くの生物学的過程におけるA NK役割を多様化するかについての最新の知見を考察し,設計アンキリンの出現及び発展している場と生物工学的応用を強調する蛋白質工学のためのそのフレームワークを検討した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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分子構造

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