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J-GLOBAL ID：201802241643482815   整理番号：18A1567524

改良された触媒安定性,銀除去および脱毛能を有するプロテアーゼに基づく架橋酵素凝集体【JST・京大機械翻訳】

Protease-based cross-linked enzyme aggregates with improved catalytic stability, silver removal, and dehairing potentials

著者 (3件)： Asgher Muhammad (Department of Biochemistry, University of Agriculture Faisalabad, Pakistan) ,  Bashir Fareeha (Department of Biochemistry, University of Agriculture Faisalabad, Pakistan) ,  Iqbal Hafiz M.N. (Tecnologico de Monterrey, School of Engineering and Sciences, Campus Monterrey, Ave. Eugenio Garza Sada 2501, Monterrey, N. L., CP 64849, Mexico)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 118  号： PA  ページ： 1247-1256  発行年： 2018年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： プロテアーゼは,それらのより広い活性スペクトルと異なる産業部門に対する適用された展望により,特別な研究場所を得ている。本研究は,(1)3つの異なるAspergillus株の中で最も良いプロテアーゼ生産株を同定すること,(2)プロテアーゼに基づく架橋酵素凝集体(CLEA)の開発,(3)開発されたCLEAの銀除去と脱毛の可能性,の3つの目的に焦点を当てた。A.flavusは,CCD下でRSMを適用することにより,培養条件(pH-7.5,35°C,接種剤2.5mLおよび発酵時間48時間)で最適活性(98.50U/mL)を与えた。プロテアーゼ-CLEAsは,CCD(80%硫酸アンモニウム,65mMグルタルアルデヒド,0.15mM BSA)下でRSMを通して条件を最適化することにより,回収活性(37.45%)で開発された。モデルの妥当性をANOVAによりチェックし,異なる変数間の相互作用を3Dグラフを用いてプロットした。特性化プロファイルは,それぞれpH-9と60°Cで高いpHと熱安定性を明らかにした。速度論研究は,遊離プロテアーゼ(それぞれ,61.42μMおよび84.45U/mL)と比較して,CLEA形成後に,より低いK_Mおよびより高いV_max値(それぞれ,31.02μMおよび91.16U/mL)を明らかにした。X線フィルムおよび動物のhidesに適用することにより,プロテアーゼ-CLEAsは,遊離プロテアーゼと比較して最小時間で最良の活性を示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 応答曲面法 ,  速度論 ,  *銀 ,  最適化 ,  硫酸アンモニウム ,  キャラクタリゼーション ,  分散分析 ,  培養条件 ,  *触媒 ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  スペクトル ,  相互作用 ,  Aspergillus ,  三次元 ,  熱安定性

著者キーワード (5件)： プロテアーゼ ,  Aspergillus spp. ,  応答曲面法(RSM) ,  中央複合材料設計(CCD) ,  架橋酵素凝集体(CLEAS)

分類 (2件)： 酵素の応用関連  (EB09100B) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： 触媒 ,  安定性 ,  銀 ,  脱毛 ,  プロテアーゼ ,  架橋酵素凝集体