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J-GLOBAL ID:201802242110549144   整理番号:18A0839279

標的捕捉配列決定によるクモ絹遺伝子のゲノム展望 Spidroin末端領域の安定化機構と相同性に基づく構造モデルの保存【JST・京大機械翻訳】

Genomic perspectives of spider silk genes through target capture sequencing: Conservation of stabilization mechanisms and homology-based structural models of spidroin terminal regions
著者 (7件):
資料名:
巻: 113  ページ: 829-840  発行年: 2018年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質凝集,特に急速な自己集合を研究するための強力なシステムはクモ絹である。クモ絹は蛋白質であり,絹蛋白質は合成され,液体ドープとして絹糸腺内に貯蔵される。必要とされるように,液体ドーピングはほぼ瞬間的に固体繊維または粘性接着剤に変換される。シルクの主成分はスピドロイン(クモフィブロイン)であり,それらの末端ドメインは絹自己集合のタイトな制御に重要である。Spidroin末端をより良く理解するために,著者らは,Araneidae,Nephilidae,およびTheridiidaeのアーネイド科を代表する6つの種からスピドロイン遺伝子配列を同定するために,標的捕捉と深い配列決定を使用した。著者らは145の末端領域を得て,そのうち103が新しく注釈され,9つの多様なspidroin型の中の新しい変異体を得た。著者らの比較分析は,スピドロインの限られたサンプリングからの単量体安定性,二量体形成および自己集合に重要であることが提案されているスピドロイン型にわたる酸性,塩基性およびシステインアミノ酸残基の保存を示した。計算により,蛋白質相同性モデリングはスピドロイン型にわたる配列分岐にもかかわらず,三次元で高度に保存されたスピドロイン末端領域の領域を明らかにした。末端領域の高密度サンプリングの分析は,ほとんどのスピドロインが機能的に異なる材料を生成するにもかかわらず,安定化機構,二量体形成,および三次構造を共有することを示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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