抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
塩橋(SBS)は安定化蛋白質において重要な役割を果たす。長時間分子動力学シミュレーションを異なる温度で行い,Wild型リパーゼ(WTL)(Tm=56°C)と変異体6B(Tm=78.2°C)の塩橋動力学と塩橋ネットワークを研究した。より高い塩橋持続性値は,Sbがより安定であることを一般的に意味する。6BにおけるLys35-Asp34,Glu171-Arg147およびAsn181-Lys122の持続性値は,温度上昇によるWTLのそれらと異なった。これらのSBSの安定性の改善は,それらが蛋白質二次構造を安定化し,それから高温に耐える蛋白質の能力を強化することを示す。さらに,突然変異A20EとG111Dは,6BのSBSネットワーク動力学に影響を及ぼす新しいSBSを形成する。突然変異により,それは新しい小さなSBSネットワークを形成し,2つの塩橋ネットワークの安定性を強化する。最初のSBSネットワークは,αB,ループおよび310-ヘリックスを突然変異体で互いに密接に結合させた。第二SBSネットワークはαBの内部相互作用を改善した。第3のSBSネットワークはループ,αDとαEの間の相互作用を強化する。したがって,突然変異がSBSとSBSネットワークの安定性を変化させ,6Bの熱安定性を増加させることが明らかになった。Copyright 2018 The Institute of Electrical and Electronics Engineers, Inc. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【JST・京大機械翻訳】