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J-GLOBAL ID：201802244234431810   整理番号：18A0781530

温度レプリカ交換サンプリングからの異なる浸透圧を持つα-シヌクレイン由来ペプチドの立体配座アンサンブル【JST・京大機械翻訳】

Conformational Ensembles of α-Synuclein Derived Peptide with Different Osmolytes from Temperature Replica Exchange Sampling

著者 (6件)： Jamal Salma (Department of Bioscience and Biotechnology, Banasthali University) ,  Kumari Anchala (Department of Biotechnology, TERI School of Advanced Studies) ,  Singh Aditi (Department of Biotechnology, TERI School of Advanced Studies) ,  Singh Aditi (School of Biotechnology, Jawaharlal Nehru University) ,  Goyal Sukriti (Department of Bioscience and Biotechnology, Banasthali University) ,  Grover Abhinav (School of Biotechnology, Jawaharlal Nehru University)
資料名： Frontiers in Neuroscience (Web)  (Frontiers in Neuroscience (Web))
巻： 11  ページ： 684  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7087A  ISSN： 1662-453X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本質的に無秩序な蛋白質(IDP)は,安定な三次元構造を持たない蛋白質のクラスであり,様々な重要な機能的役割を果たす一連の立体配座を採用することができる。α-シヌクレインは,毒性原線維に凝集することができ,他の神経変性疾患と共にParkinson病(PD)と大きく関連しているIDPの1つである。オスモライトは,蛋白質に対する変性剤または保護剤として作用することにより,蛋白質周囲の環境を変えることができる小さい有機化合物である。本研究において,一連のレプリカ交換分子動力学シミュレーションを行い,シヌクレインペプチドの凝集及び立体配座における保護オスモライトである変性剤及びTMAO(トリメチルアミンN-オキシド)であるオスモライトの役割を調べた。両オスモライトはペプチドに著しく異なる影響を持ち,ペプチドの立体配座を1状態から他の状態に遷移させることを観察した。著者らの知見は,尿素がペプチド凝集を減衰させ,拡張ペプチド構造の形成をもたらすが,TMAOはペプチドのコンパクトで折畳まれた形をもたらすことを強調した。Copyright 2018 The Author(s). All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *立体配座 ,  毒性 ,  *ペプチド ,  凝集 ,  保護剤 ,  タンパク質 ,  分子動力学 ,  Parkinson病 ,  *浸透圧 ,  ウレア化合物
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  浸透圧調節物質 ,  三次元構造 ,  *α-シヌクレイン ,  *レプリカ交換 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： パーキンソン病 ,  内在性無秩序蛋白質 ,  αシヌクレイン ,  オスモライト ,  レプリカ交換分子動力学

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： 尿素

タイトルに関連する用語 (7件)： レプリカ交換 ,  サンプリング ,  浸透圧 ,  α-シヌクレイン ,  ペプチド ,  立体配座 ,  アンサンブル