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J-GLOBAL ID：201802244301842516   整理番号：18A1994100

アンサンブルベースモデルから導出された拘束を伴う強化サンプリング技術を用いた蛋白質構造の精製【JST・京大機械翻訳】

Refining protein structures using enhanced sampling techniques with restraints derived from an ensemble-based model

著者 (5件)： Ma Tianqi (Applied Physics Program and Department of Bioengineering, Rice University, Houston, Texas, 77005) ,  Zang Tianwu (Applied Physics Program and Department of Bioengineering, Rice University, Houston, Texas, 77005) ,  Wang Qinghua (Verna and Marrs McLean Department of Biochemistry and Molecular Biology, Baylor College of Medicine, Houston, Texas, 77030) ,  Ma Jianpeng (Applied Physics Program and Department of Bioengineering, Rice University, Houston, Texas, 77005) ,  Ma Jianpeng (Verna and Marrs McLean Department of Biochemistry and Molecular Biology, Baylor College of Medicine, Houston, Texas, 77030)
資料名： Protein Science  (Protein Science)
巻： 27  号： 10  ページ： 1842-1849  発行年： 2018年 
JST資料番号： W2730A  ISSN： 0961-8368  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本論文は,著者らの最近の出版(Zang,JChem Phys.2018;149:072319)における方法の直接拡張である高精度蛋白質構造精密化のための方法を報告した。それは,温度依存拘束とブラインドモデル選択方式による並列連続シミュレーション焼戻(PCST)方法を結合した。本研究では,以前の研究における単一参照ベースの拘束を,以前の抑制ポテンシャルにおける各接触原子対に対する非結合Lennard-Jones項を,種々のCASP関与グループからのもののような構造の集合から導出される多重Gauss関数により置き換えたアンサンブルベースモデル(EBM)に変更した。EBMの目的は,構造アンサンブルのメンバー間に分布する部分的な「正確さ」を利用することである。CASP10,CASP11およびCASP12の精密化カテゴリーから18個の標的を精製し,top-1群では18個の標的のうち11個がCaspr参加者よりも良好なモデル(GDT_TSスコア)を示し,トップ-5群では18個のうち9個が良好であった。結果は,PCST-EBM法が低精度構造をかなり改善できることを示した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 温度依存性 ,  *タンパク質 ,  多重化 ,  シミュレーション ,  焼戻 ,  *モデル ,  精密化
準シソーラス用語： スコア ,  Gauss関数 ,  モデル選択 ,  構造精密化 ,  高精度 ,  *蛋白質構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： 構造予測 ,  高精度精密化 ,  強化サンプリング ,  経験的ポテンシャル

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： 導出 ,  拘束 ,  強化 ,  サンプリング ,  蛋白質構造 ,  精製