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J-GLOBAL ID:201802244909841742   整理番号:18A2029679

パリジンはサイトヘシン-2の新規相互作用蛋白質であり,ニューロンにおける初期エンドソーム経路と樹状突起形成を調節する【JST・京大機械翻訳】

Pallidin is a novel interacting protein for cytohesin-2 and regulates the early endosomal pathway and dendritic formation in neurons
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資料名:
巻: 147  号:ページ: 153-177  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0504B  ISSN: 0022-3042  CODEN: JONRA  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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シトシン-2はADPリボシル化因子1(Arf1)とArf6に対するグアニンヌクレオチド交換因子のメンバーであり,膜輸送とアクチン動力学を調節する小GTPアーゼである。本研究では,免疫電子顕微鏡法により海馬ニューロンにおける種々の細胞内コンパートメントにおいて細胞膜と小胞にサイトカイン-2が局在することを最初に示した。次に,ニューロンにおけるサイトhes-2の分子ネットワークを理解するために,エンドソーム輸送に関与するリソソーム関連オルガネラ複合体1(BLOC-1)の生合成の成分である,ベイトとしてのシトシン-2を用いた脳cDNAライブラリーの酵母ツーハイブリッドスクリーニングを行った。Pallidinは,サイトヘシンファミリーメンバーの間で,特異的に細胞質-2と相互作用した。グルタチオンS-トランスフェラーゼプルダウン及び免疫沈降アッセイにより,細胞質-2とpalliジンの間の蛋白質複合体の形成をさらに確認した。免疫蛍光法により,海馬ニューロンにおけるEEA1,シンタキシン12,およびLAMP2に対するエンドソーム免疫陽性の種々のサブセットにおいて,サイトシン-2およびpalliジンが部分的に共局在することを示した。palliディンまたは細胞質-2のノックダウンは細胞質EEA1陽性初期エンドソームを減少させた。さらに,palliディンのノックダウンは培養海馬ニューロンの全樹状突起長を増加させたが,野生型palliジンの共発現により救済されたが,細胞質-2と相互作用する能力を欠く変異体では救済されなかった。対照的に,細胞質-2のノックダウンは全樹状突起長に対して反対の効果を有した。これらの結果は,palliディンとシトシン-2の間の相互作用が,海馬ニューロンにおけるエンドソーム輸送や樹状突起形成などの様々なニューロン機能に関与している可能性があることを示唆した。この問題に対するカバーイメージ:DOI:10.11/jnc.14197。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
中枢神経系  ,  生物学的機能  ,  細胞生理一般 

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