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J-GLOBAL ID:201802245217677775   整理番号:18A1911384

可逆的S-グルタチオニル化による抗原85C活性の調節【JST・京大機械翻訳】

Regulation of antigen 85C activity by reversible S-glutathionylation
著者 (2件):
資料名:
巻: 70  号: 11  ページ: 1111-1114  発行年: 2018年 
JST資料番号: C0136B  ISSN: 1521-6543  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Mycobacterium tuberculosisは,多くの結核菌の原因菌である。細胞壁の合成において活性な蛋白質は,遺伝子fbpA,fbpBおよびFBPCによりコードされる,ミコリルトランスフェラーゼ抗原85A,85Bおよび85Cである。抗原85Cは1個のシステイン残基を含む。S-グルタチオニル化は,豊富な抗酸化分子である蛋白質システイン残基とグルタチオン(GSH)の間の混合ジスルフィドの形成である。それは酸化ストレスまたは生理学的条件下で起こるシステイン残基の翻訳後修飾である。これは,酵素活性,シグナル伝達経路および疾患の進行を調節することが知られている機構である。S-グルタチオニル化により,抗原85C中の孤立システイン残基をビオチニル化GSHエチルエステルにより修飾し,混合ジスルフィドを形成した。この修飾は,酵素活性を90%低下させ,細菌細胞壁を合成する蛋白質の能力の低下を示した。蛋白質の修飾及び酵素活性は濃度依存性であり,チオール還元剤の添加により逆転した。結果は,孤立性システイン残基の酸化を促進することにより,M.tuberculosisの細胞壁の合成を阻害するための潜在的戦略を提供する。我々の知る限り,これは抗原85Cの修飾と生理学的分子によるその活性の調節を示す新しい知見である。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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酵素一般  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  遺伝子操作  ,  細胞生理一般 
タイトルに関連する用語 (3件):
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