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J-GLOBAL ID:201802245485462124   整理番号:18A0345762

Acinetobactersp.C26のコンドロイチナーゼABCの精製と特性化【Powered by NICT】

Purification and characterization of chondroitinase ABC from Acinetobacter sp. C26
著者 (9件):
資料名:
巻: 95  ページ: 80-86  発行年: 2017年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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栽培Acinetobactersp.C26により産生された細胞外コンドロイチナーゼABC(ChSase ABC, EC 4.2.2.4),硫酸アンモニウム分別,Q-Sepharose Fast FlowおよびセファデックスG-100のクロマトグラフィーによって,上清から均一に精製した。76kDa酵素は比活性348.64mgの均一に48.09倍精製し,基質としてのコンドロイチン硫酸A(CS A)を用いて,ChSase ABCの最大反応速度(Vmax)およびMichaelis-Menten定数(Km)は10.471μmol/min/mlと0.105mg/mlであった。酵素は6.0及び42°Cの最適条件で最高活性を示した。この酵素は4°C,37°Cと42°CでpH5 10,5 9と5 7で安定であった。ChSase ABCの熱安定性についての研究は,37°Cで安定であることを示した。ChSase ABC活性はNa~+,K+-~+,Mn~2+, 1,10-フェナントロリンの存在で増加し,Cu~2+,Hg~2+,Al~3+とSDSによって強く阻害された。これらの特性は,Acinetobactersp.C26からChSase ABCは医療や産業応用で有望な展望をもたらすことを示唆した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般 
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