ErbB2の蛋白質キナーゼC仲介インターナリゼーションはクラスリン,ユビキチン化及びHsp90解離に依存しない【JST・京大機械翻訳】

Dietrich Markus; Dietrich Markus; Malik Muhammad Salman; Nikolaysen Filip; Skeie Marianne; Stang Espen

文献

J-GLOBAL ID：201802245864319857 整理番号：18A1643566

ErbB2の蛋白質キナーゼC仲介インターナリゼーションはクラスリン,ユビキチン化及びHsp90解離に依存しない【JST・京大機械翻訳】

Protein kinase C mediated internalization of ErbB2 is independent of clathrin, ubiquitination and Hsp90 dissociation

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巻： 371 号： 1 ページ： 139-150 発行年： 2018年
JST資料番号： B0313A ISSN： 0014-4827 CODEN： ECREAL 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ErbB2の過剰発現は癌において頻繁であり,その発現を調節する機構を理解することが重要である。ErbB2はエンドサイトーシス耐性と考えられている。それは同定されたリガンドを持たないが,ヘテロ二量体化では増殖シグナル伝達の強力なメディエーターである。最近の研究はErbB2のインターナリゼーションとリサイクリングにおける蛋白質キナーゼC(PKC)の役割を確立した。著者らは,ErbB2のPKC仲介ダウンレギュレーションに関与する分子機構をさらに研究した。PMA誘導PKC活性化はErbB2インターナリゼーションを生じるが,Hsp90阻害剤17-AAGはErbB2分解を誘導するが,PMAはそのような効果を示さないことを確認した。17-AAGと組み合わせた場合,PMAはErbB2インターナリゼーションに対して添加効果を有し,Hsp90阻害とPKC活性化が代替機構によりインターナリゼーションを誘導することを示した。17-AAG誘導インターナリゼーションはクラスリン仲介であるが,PMA誘導インターナリゼーションはクラスリン非依存性であることを確認した。この差異は,17-AAGとPMAの両方がErbB2の構成的チロシンリン酸化を減少させたが,17-AAGのみがHsp90解離,Hsp70動員およびErbB2のユビキチン化を誘導した。重要なことに,PMAはErbB2のインターナリゼーションを誘導したが,Hsp90の解離ではなく,Hsp90は細胞膜でErbB2を保持しなかった。受容体がPKC活性化により選別されるコンパートメントの形態は,これまで同定されていない。免疫電子顕微鏡法により,PMAはErbB2を以前に記述されたエンドサイトーシス再循環コンパートメントに似た複雑な尿細管または大槽オルガネラに分類することを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般 , 細胞構成体の機能

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