ミトコンドリアモデル膜とαシヌクレインN末端セグメントの異なる相互作用【JST・京大機械翻訳】

Maldonado Vidaurri Exiquio; Chavez-Montes Abelardo; Garza Tapia Marsela; Castro-Rios Rocio; Gonzalez-Horta Azucena

文献

J-GLOBAL ID：201802246189466494 整理番号：18A1709945

ミトコンドリアモデル膜とαシヌクレインN末端セグメントの異なる相互作用【JST・京大機械翻訳】

Differential interaction of α-synuclein N-terminal segment with mitochondrial model membranes

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資料名：
巻： 119 ページ： 1286-1293 発行年： 2018年
JST資料番号： T0898A ISSN： 0141-8130 CODEN： IJBMDR 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

α-シヌクレイン(α-syn)は,Lewy Body内のアミロイド線維型におけるその沈着を介してParkinson病と関連する,intrinsical的に無秩序な蛋白質である。いくつかの証拠は,ミトコンドリア膜とα-synの物理的会合が膜損傷とミトコンドリア機能不全を引き起こし,疾患進行に重要な役割を果たすことを示唆する。α-synのN末端部分が膜親和性,ヘリックスドメインの協同形成及びミトコンドリア膜透過性の調節に必須であるという強い証拠があるが,この膜結合に関与するアミノ酸はまだ議論の余地がある。蛍光分光法,円偏光二色性およびLangmuir単分子層法を用いて,α-syn N末端セグメントから誘導された合成ペプチドによるミトコンドリア膜系のこの認識過程を解明した。本研究で得られた結果は,α-syn N末端セグメントの最初の15アミノ酸が主に膜疎水性領域を摂動する固定化に関与し,一方,16-30残基に対応するペプチドはリン脂質極性頭基とのみ相互作用し,N末端の結合親和性が不均一であることを確認した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 神経の基礎医学

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