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J-GLOBAL ID：201802246346136426   整理番号：18A0242546

蛋白質-リガンド複合体立体配座の制御による相互作用の設計:強化された静電的蛋白質-配位子相互作用のための調整アルギニンアレーン相互作用幾何学【Powered by NICT】

Designing interactions by control of protein-ligand complex conformation: tuning arginine-arene interaction geometry for enhanced electrostatic protein-ligand interactions

著者 (11件)： Noresson A.-L. (Centre for Analysis and Synthesis, Department of Chemistry, Lund University, Box 124, SE-221 00 Lund, Sweden. [e-mail]) ,  Aurelius O. ,  OEberg C. T. ,  Engstroem O. ,  Sundin A. P. ,  Hakansson M. ,  Stenstroem O. ,  Akke M. ,  Logan D. T. ,  Leffler H. ,  Nilsson U. J.
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 9  号： 4  ページ： 1014-1021  発行年： 2018年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 部位特異的変異誘発,X線結晶学,計算手法,および結合熱力学測定の組み合わせを用いて3-benzamido-2-O-スルホ ガラクトシドおよび-ガラクトシド配位子へのガレクチン 3結合を調べた。結果は結合ガラクトシドベース配位子の異なる芳香族C3置換基への応答における表面露出アルギニン(R144)側鎖における立体配座可変性を明らかにした。ふっ素化C3 ベンズアミド置換基はそのグアニジン基間のエントロピー的に有利に静電相互作用と配位子の2-O-硫酸を可能にするR144の側鎖立体配座の変化を誘導した。対照的に,非フッ素化置換基をもつ配位子の結合はR144の立体配座変化を誘発しなかった。硫酸アルギニン静電相互作用は,特異的相互作用モードと幾何学を支持する配位子C3 ベンズアミド構造の選択によって調整することができた。これらの結果は,配位子設計のための重要な一般的な意味を持ち,アルギニン芳香族相互作用パートナーの適切な選択は配位子設計で系統的に活用であるかもしれないことを配位子制御蛋白質立体配座を開く。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 側鎖 ,  *幾何学 ,  *相互作用 ,  部位特異的変異誘発 ,  静電相互作用 ,  配座転移 ,  ガラクトシド ,  X線結晶学 ,  硫酸 ,  *立体配座 ,  *タンパク質 ,  エントロピー ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 配位子設計 ,  置換基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 分子化合物  (CE02000C) ,  分子の電子構造  (BH05010Q) ,  ピリジン  (CF07095Q) ,  鉄の錯体  (CE01091H)

物質索引 (1件)： アルギニン

タイトルに関連する用語 (9件)： 蛋白質 ,  リガンド ,  複合体 ,  立体配座 ,  相互作用 ,  設計 ,  強化 ,  配位子 ,  幾何学