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J-GLOBAL ID:201802246443996706   整理番号:18A0788357

タイプVA分泌系(T5ASS)における自己シャペロン領域の同定:β-ヘリックス性乗客を持つ自己輸送体の優先的特徴【JST・京大機械翻訳】

Identification of the Autochaperone Domain in the Type Va Secretion System (T5aSS): Prevalent Feature of Autotransporters with a β-Helical Passenger
著者 (11件):
資料名:
巻:ページ: 2607  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7080A  ISSN: 1664-302X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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自己輸送体(AT)は,タイプV,サブタイプa,分泌系(T5aSS)により分泌されるモジュール蛋白質のファミリーに属し,リポ多糖類二胚葉細菌(典型的グラム陰性菌)における毒性因子の重要な供給源と考えられている。Sec経路により輸出される一方で,ATはそれら自身のC末端トランスロケータを介して外膜を通してさらに分泌され,蛋白質の残り,すなわちパッ旅客が通過できるβバレルを形成する。いくつかのATにおいて,適切な分泌と折畳みのために厳密に必要とされるように,旅客のC末端領域とトランスロケータの上流に存在するオートシャペロン領域(AC)が示された。しかし,それを機能的に特性化し,ATsの手fulにおいてのみ同定されたことを考慮すると,T5aSSにおけるこの構造要素の共通性と保存性に関して最近注目されている。シーケンス発散の問題を回避し,いくつかのACの分解された三次元構造の利点を利用して,1523のATのデータセットにおける検索の前に,結晶学によって実験的に解決されたすべてのAT乗客の間の構造アラインメントに従って,このドメインの同定を行った。ACは実際に多数のATで見出された保存構造であることを示し,系統発生分析はさらに深い根幹への分布を明らかにし,それから20の主要クラスターを出現させた。配列分析は,ACがSAATの大部分(自己会合AT)で同定されるが,LEAT(リパーゼ/エステラーゼAT)ではなく,いくつかのPAT(プロテアーゼ自己輸送体)とPHAT(ホスファターゼ/ヒドロラーゼAT)で同定されることを明らかにした。構造解析は,ACがβ-ソレノイドのタイプにかかわらず,一本鎖右巻き平行β-ヘリックスを示す乗客に存在することを示したが,α-ヘリックス球状折畳みでは存在しなかった。この研究から,1型のACはβヘリックスATパッ旅客に排他的に関連する一般的で保存された構造要素として出現し,T5aSSを介して蛋白質分泌と折畳みに関するさらなる研究を促進し,特にαヘリックスAT乗客に向かっている。Copyright 2018 The Author(s). All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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微生物生理一般  ,  細胞膜の輸送 

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