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J-GLOBAL ID:201802247373067842   整理番号:18A0480183

Bacillus anthracisからのルマジンシンターゼ,抗原提示システムの構造に及ぼすリン酸イオンの影響【Powered by NICT】

Effect of Phosphate Ion on the Structure of Lumazine Synthase, an Antigen Presentation System From Bacillus anthracis
著者 (11件):
資料名:
巻: 107  号:ページ: 814-823  発行年: 2018年 
JST資料番号: C0260B  ISSN: 0022-3549  CODEN: JPMSAE  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ルマジンシンターゼ(LS)は,微生物,菌類,植物におけるリボフラビンの生合成に関与するオリゴマ酵素である。LSはワクチンの抗原提示のためのその重要な生物学的役割と魅力的な構造特性のため,生物医学科学への大きな関心をなっている。Bacillus anthracis(BaLS)から誘導したLSは二十面体を形成する60個の同一サブユニットから構成されている。その結晶構造は解析されているが,その動的立体配座特性はまだ研究されていない。さまざまな生物物理学的方法を用いて,種々のストレス条件(例えば,化学的変性剤,pHおよび温度)に応答してBaLSの立体配座を調べた。これら熱転移の物理的基礎を検討し,モルテングロビュール状態は塩酸グアニジンによる化学的変性中に存在することを示した。さらに,BaLSをリン酸塩含有緩衝液中で2個の明確な熱転移を示した。第一遷移したBaLSからのリン酸塩イオンの解離に起因し,第二のものは正二十面体構造の解離と立体配座変化に由来した。小さな立体配座変化はBaLSへのリン酸イオンの結合/解離により誘導された。BaLSの立体配座挙動のより精密な見方を提供し,この蛋白質を用いたワクチンの定式化のための重要な情報を提供する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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物理薬剤学 
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