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J-GLOBAL ID：201802247814219066   整理番号：18A2075506

トポベクトル機構はCNC-bZIP因子の成熟中にN末端ポリペプチドを除去するためにNRF1の膜貫通蛋白質分解プロセシングを制御する【JST・京大機械翻訳】

Topovectorial mechanisms control the juxtamembrane proteolytic processing of Nrf1 to remove its N-terminal polypeptides during maturation of the CNC-bZIP factor

著者 (9件)： Xiang Yuancai (The Laboratory of Cell Biochemistry and Topogenetic Regulation, College of Bioengineering and Faculty of Sciences, Chongqing University, No. 174 Shazheng Street, Shapingba District, Chongqing 400044, China) ,  Halin Josefin (Department of Biochemistry, Faculty of Science and Engineering, Åbo Akademi University, Artillerigatan 6A, III, BioCity, FI-20520 Turku, Finland) ,  Fan Zhuo (The Laboratory of Cell Biochemistry and Topogenetic Regulation, College of Bioengineering and Faculty of Sciences, Chongqing University, No. 174 Shazheng Street, Shapingba District, Chongqing 400044, China) ,  Hu Shaofan (The Laboratory of Cell Biochemistry and Topogenetic Regulation, College of Bioengineering and Faculty of Sciences, Chongqing University, No. 174 Shazheng Street, Shapingba District, Chongqing 400044, China) ,  Wang Meng (The Laboratory of Cell Biochemistry and Topogenetic Regulation, College of Bioengineering and Faculty of Sciences, Chongqing University, No. 174 Shazheng Street, Shapingba District, Chongqing 400044, China) ,  Qiu Lu (The Laboratory of Cell Biochemistry and Topogenetic Regulation, College of Bioengineering and Faculty of Sciences, Chongqing University, No. 174 Shazheng Street, Shapingba District, Chongqing 400044, China) ,  Zhang Zhengwen (Institute of Neuroscience and Psychology, School of Life Sciences, University of Glasgow, 42 Western Common Road, G22 5PQ Glasgow, Scotland, United Kingdom) ,  Mattjus Peter (Department of Biochemistry, Faculty of Science and Engineering, Åbo Akademi University, Artillerigatan 6A, III, BioCity, FI-20520 Turku, Finland) ,  Zhang Yiguo (The Laboratory of Cell Biochemistry and Topogenetic Regulation, College of Bioengineering and Faculty of Sciences, Chongqing University, No. 174 Shazheng Street, Shapingba District, Chongqing 400044, China)
資料名： Toxicology and Applied Pharmacology  (Toxicology and Applied Pharmacology)
巻： 360  ページ： 160-184  発行年： 2018年 
JST資料番号： H0532A  ISSN： 0041-008X  CODEN： TXAPA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Nrf1のトポビオティック挙動は,その翻訳後修飾と標的遺伝子をトランス活性化する能力を示す。ここでは,トポベクトル機構が小胞体(ER)の細胞/核質側でのNrf1の膜貫通プロセシングを制御することを明らかにし,そのN末端ドメインの種々の長さ(NTD,UBLモジュールに再折畳み)および酸性ドメイン-1(AD1)を除去し,複数のアイソフォームを生成した。特に,Nrf1のN末端~12.5kDaポリペプチドはNTD内のNHB2隣接領域における選択的切断から生じ,一方,他の長いUBL含有イソ型はPEST1及びNeh2Lデグロン周辺のAD1内の蛋白質分解プロセシングから生じた。蛋白質分解に対するNrf1の感受性は,潜在的なUBL隣接デグロンの動的再配置と,p97により駆動されたレトロ転座と,細胞/核質への非依存性経路を介したER内腔からの切断部位により決定される。Nrf1のNTDとAD1の中のこれらの再配置されたデグロンと切断部位はそれらの結合機能に入り,それにより細胞質DDI-1/2プロテアーゼにより選択的に処理され,26Sプロテアソームを介して部分的に分解される。Nrf1の結果としての蛋白質分解プロセシングは成熟した~85kDa CNC-bZIP転写因子をもたらし,それは同族標的遺伝子の転写発現を調節する。さらに,Nrf1の推定ユビキチン化は,クライアント処理におけるp97の関与に必要な必要条件ではない。全体として,ERに近接して生じるが,Nrf1の調節された膜貫通蛋白質分解(RJP)は,ATF6とSREBP1の膜内蛋白質分解(RIP)プロセシングを調節する機構とは異なる。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 小胞体 ,  *膜貫通タンパク質 ,  *ポリペプチド ,  ユビキチン化 ,  転写因子 ,  ユビキチン ,  翻訳後修飾 ,  感受性 ,  転座 ,  *タンパク質分解
準シソーラス用語： p97 ,  再配列 ,  アイソフォーム ,  ドメイン構造 ,  *bZIP , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： NRF1 ,  トポベクトル制御 ,  調節された膜貫通蛋白質分解 ,  ユビキチン化 ,  地形生物学 ,  ユビキチン様(UBL)ドメイン ,  膜コレステロール認識センサ

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (8件)： CNC ,  成熟 ,  N末端 ,  ポリペプチド ,  NRF1 ,  膜貫通蛋白質 ,  分解 ,  プロセシング