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J-GLOBAL ID：201802248626699500   整理番号：18A0577325

アルミニウムは蛋白質の選択的結合部位のアミノ酸とバックボーン相互作用の側鎖【Powered by NICT】

Aluminum’s preferential binding site in proteins: sidechain of amino acids versus backbone interactions

著者 (8件)： Mujika Jon I. (Kimika Fakultatea, Euskal Herriko Unibertsitatea UPV/EHU, Donostia International Physics Center (DIPC), P.K. 1072, 20080 Donostia, Euskadi, Spain) ,  Dalla Torre Gabriele (Kimika Fakultatea, Euskal Herriko Unibertsitatea UPV/EHU, Donostia International Physics Center (DIPC), P.K. 1072, 20080 Donostia, Euskadi, Spain) ,  Formoso Elena (Kimika Fakultatea, Euskal Herriko Unibertsitatea UPV/EHU, Donostia International Physics Center (DIPC), P.K. 1072, 20080 Donostia, Euskadi, Spain) ,  Grande-Aztatzi Rafael (Kimika Fakultatea, Euskal Herriko Unibertsitatea UPV/EHU, Donostia International Physics Center (DIPC), P.K. 1072, 20080 Donostia, Euskadi, Spain) ,  Grabowski Slawomir J. (Kimika Fakultatea, Euskal Herriko Unibertsitatea UPV/EHU, Donostia International Physics Center (DIPC), P.K. 1072, 20080 Donostia, Euskadi, Spain) ,  Grabowski Slawomir J. (IKERBASQUE, Basque Foundation for Science, 48011 Bilbao, Spain) ,  Exley Christopher (Birchall Centre, Lennard-Jones Laboratories, Keele University, Staffordshire ST5 5BG, UK) ,  Lopez Xabier (Kimika Fakultatea, Euskal Herriko Unibertsitatea UPV/EHU, Donostia International Physics Center (DIPC), P.K. 1072, 20080 Donostia, Euskadi, Spain)
資料名： Journal of Inorganic Biochemistry  (Journal of Inorganic Biochemistry)
巻： 181  ページ： 111-116  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0908A  ISSN： 0162-0134  CODEN： JIBID  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ポリペプチドとアルミニウムイオンAl(III)の相互作用は最重要の課題である,生物学的システムへの有害な影響を理解するための中心的特徴である。種々の劇的な影響は,ポリペプチドと蛋白質との相互作用におけるアルミニウムに起因している。これらの相互作用は主にりん酸化及び非りん酸化アミノ酸側鎖へのアルミニウムの結合を介して確立されると考えられている。しかし,新しい構造概念が最近提案されている,アルミニウムが蛋白質の骨格と直接相互作用し,それらの二次構造の急激な変化を,最終的にそれらの変性をもたらした。本論文では,筆者らは,ペプチドの骨格と相互作用し,アミノ酸側鎖と相互作用するアルミニウムの既知の能力とを比較するためにアルミニウムの可能性を検討するために計算方法を用いた。そうするために,著者らは,プロトタイプアルミニウム側鎖構造を持つプロトタイプアルミニウム骨格構造の形成の熱力学を比較し,これらの結果をアルミニウムを各種ポリペプチドと知られているアルミニウムbiochelatorsと相互作用する著者らのグループで発生した以前のデータと比較した。著者らの結果は,アミノ酸側鎖に向けて,よりもペプチド骨格へのアルミニウムの優先性を示した。,アルミニウムはカルボニル基と相互作用する構造はわずかに発熱,相互作用は,ペプチド窒素を意味する場合にも好ましくない。しかし,アルミニウムはアスパラギン酸のような負に荷電した側鎖,あるいはリン酸化セリンと相互作用する構造は熱力学的に非常に有利であった。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： ペプチド ,  *相互作用 ,  二次構造 ,  熱力学 ,  *側鎖 ,  *タンパク質 ,  リン酸化 ,  カルボニル基 ,  生体系 ,  窒素 ,  *アミノ酸 ,  *結合部位 ,  *アルミニウム ,  ポリペプチド ,  脂肪族アミン ,  脂肪族アルコール ,  脂肪族カルボン酸 ,  アミノアルコール ,  ヒドロキシ酸

著者キーワード (4件)： アルミニウム特異性 ,  結合エネルギー ,  DFT ,  QTAIM

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  ペプチド  (CF10080G) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： セリン

タイトルに関連する用語 (7件)： アルミニウム ,  蛋白質 ,  結合部位 ,  アミノ酸 ,  バックボーン ,  相互作用 ,  側鎖