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J-GLOBAL ID:201802249306049405   整理番号:18A1104819

Legionella pneumophilaメチルトランスフェラーゼのロマメチルは感染中に非ヒストン蛋白質を持つ【JST・京大機械翻訳】

The Legionella pneumophila Methyltransferase RomA Methylates Also Non-histone Proteins during Infection
著者 (9件):
資料名:
巻: 430  号: 13  ページ: 1912-1925  発行年: 2018年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Romaはグラム陰性菌Legionella pneumophilaによりコードされる蛋白質リジンメチルトランスフェラーゼを含むSETドメインである。それは感染時にヒト宿主細胞に輸出され,リジン14[Rolandoら(2013),Cell Host Microbe,13,395-405]においてヒストンH3をメチル化することが以前に示されている。ここでは,ペプチド配列上のRomaの基質特異性を調べ,それが主に塩基性アミノ酸配列に埋め込まれたG-K-X-(PA)配列を認識することを示した。特異性プロフィールに基づいて,ヒトプロテオームにおける可能な付加的Roma基質を探索し,34の新規ペプチド基質を同定した。これらの9つについて,対応する完全長蛋白質または蛋白質ドメインをクローン化し,精製した。放射性および抗体に基づくメチル化アッセイを用いて,それらのうちの7つはRomaによりメチル化され,そのうち4つは強く,1つは中程度で,2つは弱いことを示した。変異誘発は,メチル化が特異性プロファイルに適合する標的リジン残基で起こる7つのメチル化蛋白質に対して確認された。1つの新規基質(Aros)のメチル化を,Romaを過剰発現するHEK293細胞とL.pneumophila感染時に調べた。メチル化は両条件で検出され,Romaはヒト細胞において非ヒストン蛋白質をメチル化することを確認した。著者らのデータは,細菌メチルトランスフェラーゼRomaがヒト非ヒストン蛋白質をメチル化し,感染過程における多面的役割を示唆することを示す。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 
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