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J-GLOBAL ID：201802250293987120   整理番号：18A0473524

AMP活性化蛋白質キナーゼの炭水化物結合モジュールの炭水化物結合優先性の解明【Powered by NICT】

Unravelling the Carbohydrate-Binding Preferences of the Carbohydrate-Binding Modules of AMP-Activated Protein Kinase

著者 (16件)： Mobbs Jesse I. (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Mobbs Jesse I. (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Mobbs Jesse I. (Current Address: Department of Biochemistry and Molecular Biology, School of Biomedical Sciences, Monash University, Clayton, Victoria, 3800, Australia) ,  Di Paolo Alex (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Di Paolo Alex (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Di Paolo Alex (Current Address: New Technologies Development Department, Kaneka Eurogentec S.A. Biologics Division, 14 Rue Bois Saint-Jean, 4102, Seraing, Belgium) ,  Metcalfe Riley D. (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Metcalfe Riley D. (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Selig Emily (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Selig Emily (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Stapleton David I. (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Stapleton David I. (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Griffin Michael D. W. (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Griffin Michael D. W. (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Gooley Paul R. (Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia) ,  Gooley Paul R. (Bio21 Molecular Science and Biotechnology Institute, University of Melbourne, Parkville, Victoria, 3010, Australia)
資料名： ChemBioChem  (ChemBioChem)
巻： 19  号： 3  ページ： 229-238  発行年： 2018年 
JST資料番号： W1258A  ISSN： 1439-4227  CODEN： CBCHFX  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトにおける二--イソ型(β1とβ2)として存在する,アデノシン一りん酸(AMP)-活性化蛋白質キナーゼ(AMPK)のβサブユニットはグリコーゲンと相互作用する炭水化物結合モジュール(CBM)を持つ。β1β2CBMは構造的に類似していたが,厳密に保存された配位子接触残基を持つ,異なる炭水化物親和性を示した。β2CBMは分枝及び非分枝両少糖類の最も強い親和性を示し,最近β2CBM(Thr101)にThr挿入は枝に対応するポケットを形成することを示した。この挿入はβ2CBMはより強い親和性を持つ全炭水化物に結合するのかを説明しない。ここで,炭水化物と接触しない残基134(β1に対するβ2及びThrのVal)は親和性の違いを説明するように見えることを示した。が,NMR分光法による特性化は,変異体β2Thr101Δ/Val134Thrはβ1-CBMのそれとは異なり,変異体β1Thr101ins/Thr134Valはβ2CBMのそれとは異なることを示唆した。さらに,これらの変異体は,化学変性に安定性が低く,野生型βCBMの親和性分析を混乱させるに関連していた。Thr101とVal134の重要性をサポートするために,祖先CBMを構築した。CBMはThr101とVal134,現存するβ1-CBMは炭水化物結合における機能の中程度損失を有することを示唆することを保持していた。祖先はβ2CBMのそれに同等の親和性で炭水化物を結合したので,残基134は炭水化物結合の間接的な役割を果たしていると結論した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： リン酸 ,  相互作用 ,  ヒト ,  *タンパク質キナーゼ ,  キャラクタリゼーション ,  野生型 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  グリコーゲン ,  親和性 ,  *タンパク質
準シソーラス用語： 残基 ,  βサブユニット ,  アイソフォーム ,  *炭水化物結合モジュール ,  *AMP活性化蛋白質キナーゼ , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 炭水化物結合 ,  mutagenesis ,  蛋白質 ,  構造解明 ,  熱力学

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (4件)： AMP活性化蛋白質キナーゼ ,  炭水化物結合モジュール ,  炭水化物 ,  優先