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J-GLOBAL ID:201802250448713327   整理番号:18A0646346

抗エイズ薬スタチンと血液蛋白質の相互作用に関する研究【JST・京大機械翻訳】

Study on the Interaction Between the Anti-HIV Drug Stavudine and the Blood Protein
著者 (6件):
資料名:
巻: 37  号: 11  ページ: 3485-3492  発行年: 2017年 
JST資料番号: C2093A  ISSN: 1000-0593  CODEN: GYGFED  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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薬物と血液におけるキャリア蛋白質の相互作用を研究することは、薬物の体内の輸送、分布、代謝と薬効などを解明する上で重要な意義がある。ヒト血清アルブミン(HSA),ウシ血清アルブミン(BSA)とヘモグロビン(Hb)の3つの血液蛋白質の蛍光消光機構について,定常状態蛍光,UV-Vis吸収スペクトル,動的過渡発光分光法,およびサイクリックボルタンメトリーによって研究した。それらは静的消光であった。異なる温度(300K,310K,320K)でのD4Tとキャリアの結合定数K(a aの大きさの順序はHb>HSA>BSA)と結合サイト数n(nはいずれも1)であることが分かった。熱力学パラメータΔH,ΔS及びΔGを解析し,ΔG>0,ΔH>0,ΔH<0,ΔS<0,ΔH<0,ΔS<0から,D4TとHSAの間の結合を推定した。BSAとHbの間の結合力は,水素結合とvan der Waals力であった。F?rster非放射エネルギー移動理論(FRET)によりドナー(蛋白質)と受容体(D4T)間のエネルギー移動の可能性を分析し、結合距離R0とrを計算し、その中でr<7 nmかつ0.5R 0<r<1.5R 0であることが分かった。BSAとHbとD4Tの間のエネルギー移動の可能性は非常に大きい。同時に、同期蛍光、三次元蛍光及び円偏光二色性クロマトグラフィーにより、D4Tとキャリアが結合する時に、担体(HSA、BSA及びHb)の二次構造に影響がなく、三級立体配座の変化が大きくないことが分かった。本実験により、HSA、BSAとHbの三種類の血液タンパク質はいずれもD4Tから標的位置まで輸送する良好なキャリアタンパク質として、D4T薬物分子設計と抗HIV作用の応用をより深く研究するために有利な実験根拠を提供できることが分かった。Data from Wanfang. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
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蛋白質・ペプチド一般  ,  有機化合物のルミネセンス 
タイトルに関連する用語 (5件):
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