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J-GLOBAL ID:201802253237952555   整理番号:18A0378625

チューブリンのタウと異なる立体配座の間の相互作用:タウ機能と機構との関連【Powered by NICT】

Interactions between Tau and Different Conformations of Tubulin: Implications for Tau Function and Mechanism
著者 (10件):
資料名:
巻: 429  号:ページ: 1424-1438  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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タウは微小管を安定化する(MT)多面的神経蛋白質であるが,この活性の機構は十分に理解されていない。質問はタウはMTは横方向または縦方向に結合するかどうか,そしてタウの結合親和性はチューブリンのヌクレオチド状態に依存するかどうかを含んでいる。タウはDolastatin-10チューブリン環に強く結合し,Dolastatin-10環スタックの形成を促進し,タウは横方向にMTプロトフィラメントを架橋できることを意味していることを観察した。添加では,タウはGDPのようなチューブリン立体配座,MT表面へのタウの結合は動的GTP豊富なMT先端から離れた偏っていることを意味しているを好むことを見出した。MT安定化に及ぼすこれらタウ活性の潜在的影響を調べるために,著者らは,MT動力学の以前に開発した二量体スケール計算モデルに組み込んだ。横方向架橋活性は縦架橋活性よりもMT安定性に大きな影響を持ち,GDPチューブリンに対するバイアスを導入すること観察されたMT安定化にはほとんど影響しないことを見出した。のタウはGDPチューブリンバイアスが問題を解決するために,タウは+TIP EB1のMT結合に影響する可能性があるかどうかを調べた。タウはEB1に直接結合し,タウはMT結合のEB1と競合することを最近の報告を確認した。著者らの結果は,タウはプロトフィラメント間の横方向相互作用を強化することによってMT格子を安定化するという概念モデルをもたらした。タウのGDP選好は細胞はMT先端の動力学と格子の安定性を独立して調節することを可能にすることを提案した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  細胞構成体一般 
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