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J-GLOBAL ID:201802254665741249   整理番号:18A1858942

真核生物ヒストンアセチルトランスフェラーゼによるZaireエボラウイルスの組換え核蛋白質とVP40マトリックス蛋白質におけるリジン残基のアセチル化【JST・京大機械翻訳】

Acetylation of lysine residues in the recombinant nucleoprotein and VP40 matrix protein of Zaire Ebolavirus by eukaryotic histone acetyltransferases
著者 (7件):
資料名:
巻: 504  号:ページ: 635-640  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ヒストンおよび他の蛋白質のアセチル化は,転写調節,クロマチン組織化および他の生物学的過程において重要な役割を果たしている。最近,インフルエンザウイルスの核蛋白質(NP)が感染細胞でアセチル化され,この修飾がウイルスのRNA重合活性に寄与することが報告されている。インフルエンザウイルスとして,エボラウイルスはそのウイルスゲノムとして一本鎖陰性センスRNAを含み,NPや他のウイルス蛋白質と相互作用する。本研究では,一連の生化学的実験を行い,NPと結合する組換えエボラウイルスNPおよびウイルスマトリックス蛋白質VP40が,in vitroでP300/CREB結合蛋白質(P300/CBP)およびP300/CBP関連因子(PCAF)のような真核生物ヒストンアセチルトランスフェラーゼによりアセチル化されることを明らかにした。質量分析を用いて,NPおよびVP40におけるアセチル化標的の可能性があるリジン残基を同定した。NP中の同定されたリジン残基はRNA結合クレフトとVP35結合ドメインに位置していた。VP40における潜在的にアセチル化されたリジン標的は,オリゴマーを構築するために必要な塩基性パッチにおいて同定された。これらの結果は,これらのリジン残基のアセチル化がウイルス蛋白質間の相互作用に関与することを示唆する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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細胞構成体一般  ,  細胞構成体の機能 
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