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J-GLOBAL ID:201802254824866072   整理番号:18A0620281

Lysinibacillus.株PAD91からのNADH依存性ジアホラーゼの酵素的特性化【Powered by NICT】

Enzymatic characterization of a NADH-dependent diaphorase from Lysinibacillus sp. strain PAD-91
著者 (7件):
資料名:
巻: 146  ページ: 1-7  発行年: 2018年 
JST資料番号: W0282A  ISSN: 1046-5928  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ジアホラーゼはbiotransfomation反応,バイオセンサ設計とin vitro診断試験で有望な用途を持つフラビン含有酵素である。本論文では,著者らは,組換発現,特性化と培地最適化Lysinibacillus.株由来のNADH依存性ジアホラーゼ活性を有するリポアミド脱水素酵素(DLD)を示した。DLDをコードする配列は,470アミノ酸鎖をコードする1413bpのオープンリーディングフレームを示した。Lysinibacillussp.DLDは電子受容体のNADH依存性還元を触媒し,ジアホラーゼ活性を示した。単離酵素の分子量は約50kDaであることがわかり,単量体蛋白質であると決定した。酵素の触媒活性のための最適pHと温度はpH約7.5と30°Cであった。K_mとV_max値は0.025mMと1.33μmol/minであった。組換酵素は10g/Lスクロース,25g/Lの酵母抽出物と,5g/LのNaClと0.25g/L MgSO_4含む発酵培地で最適に生産された。フラスコバイオリアクタへの発酵のスケールアップにより,酵素活性は487.5mlに増加した。本研究では,新たに単離されたLysinibacillus.PAD91由来のNADH依存性ジアホラーゼの同定,特性化と培地最適化に関するデータを提供する。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般  ,  遺伝子操作 
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