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J-GLOBAL ID：201802255809828042   整理番号：18A1425950

誘導結合プラズマ質量分析と結合したキャピラリー等電点電気泳動によるアクチニド-トランスフェリン錯体のトポロジー的スペシエーション ローブの非閉鎖の証拠【JST・京大機械翻訳】

Topological speciation of actinide-transferrin complexes by capillary isoelectric focusing coupled with inductively coupled plasma mass spectrometry: evidence of the non-closure of the lobes

著者 (2件)： Brulfert Florian (CEA, DAM, DIF, F-91297 Arpajon, France. [e-mail]) ,  Aupiais Jean
資料名： Dalton Transactions  (Dalton Transactions)
巻： 47  号： 30  ページ： 9994-10001  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0270A  ISSN： 1477-9226  CODEN： DTARAF  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 誘導結合プラズマ質量分析(ICP-MS)と結合したキャピラリー電気泳動(CE)とキャピラリー等電点電気泳動(cIEF)の両方により,トランスフェリンとトリウムの間の結合定数の決定と金属錯体形成(トリウムとプルトニウム)による蛋白質の立体配座変化を調べた。この方法により,cIEFの分離能とICP-MSの低い検出限界の両方の利用が可能になり,高放射性元素を用いるときに重要である。著者らの知る限り,これはcIEFとICP-MSを結合する方法が文献に報告されている。ニトリロ三酢酸塩を用いて,アクチニド加水分解およびトランスフェリンとの競争配位子としての防止を行った。pH7での重炭酸塩不在下でのトランスフェリンとトリウムの錯化に対する結合定数はlog K=18.65±0.19であることが分かった。鉄によるトランスフェリンのそれに近いこの値は,トリウムに対する蛋白質の高い親和性を証明した。新しく開発した方法,cIEF-ICPMSにより得られた結果は,トリウムまたはプルトニウムの添加後にpI変化を示さなかったが,一方,pIシフト(立体配座変化に関連)はトランスフェリン-インジウム錯体に対して生じた。このことは,アクチニドに対する高い親和性にもかかわらず,蛋白質は錯化において顕著な構造変化を起こさないことを示唆する。Fe3+(0.645Å,CN=6)に関してカチオンTh4+(1.05Å,CN=8)およびPu4+(0.96Å,CN=8)の重要なイオン半径,およびIn3+(0.800Å,CN=6)に対してより少ない範囲では,トランスフェリンローブは錯化後に完全には近くないことを示唆した。しかし,混合インジウム-アクチニド錯体は高濃度のアポトランスフェリンでも構造変化を示した。立体配座変化はアクチニドによって支配されないが,他の金属によって支配される。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *ICP-MS分析 ,  錯体生成 ,  *スペシエーション ,  鉄 ,  検出限界 ,  キャピラリー電気泳動 ,  結合定数 ,  親和性 ,  トリウム ,  *アクチノイド ,  *トランスフェリン ,  プルトニウム ,  加水分解 ,  配座転移 ,  カチオン

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  第3族元素の錯体  (CE01060J)

タイトルに関連する用語 (9件)： 誘導結合プラズマ質量分析 ,  キャピラリー等電点電気泳動 ,  アクチニド ,  トランスフェリン ,  錯体 ,  トポロジー ,  スペシエーション ,  閉鎖 ,  証拠