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J-GLOBAL ID：201802257396856730   整理番号：18A0941649

アミリン凝集におけるインシュリンの機構的展望と機能活性【JST・京大機械翻訳】

Mechanistic perspective and functional activity of insulin in amylin aggregation

著者 (4件)： Baram Michal (Department of Chemistry, Ben-Gurion University of the Negev, Be’er Sheva 84105, Israel. [e-mail]) ,  Gilead Sharon ,  Gazit Ehud ,  Miller Yifat
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 9  号： 18  ページ： 4244-4252  発行年： 2018年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： インシュリンは膵臓β細胞から分泌される重要な調節ポリペプチドであり,脂質の合成,酵素活性の調節,血糖値および高血糖症の予防に対していくつかの重要な影響を有する。超分子構造の可能性のある生物学的意義は謎であるが,インシュリンは反復注入により秩序化アミロイド線維に自己集合することが示された。アミリンは,膵臓β細胞から分泌されるアミロイド形成ポリペプチドでもあり,血糖値における食後スパイクを予防する血糖調節において重要な役割を果たす。これらの2つのアミロイド形成蛋白質は膵臓から一緒に分泌され,インシュリン-アミリン凝集体を相互作用し,生成する能力を有する。これまで,原子分解能でのインシュリン-アミリン錯体の分子構造は不明であった。本研究では,実験的および分子的モデリング技術を用いて,インシュリン-アミリン複合体の安定性に寄与するインシュリンにおけるY16とアミリンにおけるF19の間の特異的π-π相互作用を初めて同定した。アミリン凝集におけるインシュリンの機能的活性を検証する追加実験を行った。著者らの知見は,原子分解能でのインシュリンとアミリン凝集体の間の特異的相互作用を初めて示し,アミリン凝集に及ぼすインシュリンの影響に関する新しい機構的展望を提供し,この過程における薬理学的介入への道を開く可能性がある。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *凝集 ,  血糖 ,  相互作用 ,  超分子構造 ,  自己集合 ,  *インスリン ,  酵素活性度 ,  複合体 ,  凝集体 ,  ポリペプチド ,  脂質
準シソーラス用語： アミロイド形成 ,  アミロイド線維 ,  血糖値 ,  *膵島アミロイドポリペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  神経の基礎医学  (GN01020W)

タイトルに関連する用語 (5件)： アミリン ,  凝集 ,  インシュリン ,  展望 ,  活性