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J-GLOBAL ID:201802257560763206   整理番号:18A1640394

ATPアーゼVCp/p97は毒性huntingチン-エキソン1凝集体に対するディスアグリガーゼとして機能する【JST・京大機械翻訳】

The ATPase VCP/p97 functions as a disaggregase against toxic Huntingtin-exon1 aggregates
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資料名:
巻: 592  号: 16  ページ: 2680-2692  発行年: 2018年 
JST資料番号: D0575A  ISSN: 0014-5793  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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細胞内蛋白質凝集はミスフォールド蛋白質の蓄積により特徴付けられる。シャペロン,分解機構及び品質制御機構は蛋白質凝集を相殺する。本研究において,ATPアーゼバリン含有蛋白質(VCP/p97)はin vitro及びHeLa細胞においてHuntingtin-exon1凝集体を分解する機能的分解酵素として作用することを報告する。VCP(Cdc48_Nドメイン)のN末端部分はHuntingtin-exon1のN末端17-アミノ酸領域と相互作用する。VCPは蛋白質凝集体を還元することができ,蛋白質凝集体の存在下でATPアーゼ活性を増加させることができるので,VCPは分解酵素の性質を有することを示した。しかしながら,VCPは他の分解酵素と高い発散/不一致を示す。まとめると,著者らの研究は,蛋白質凝集体がおそらくそれらの分解をチャンネル化するために,蛋白質凝集体を分解する分解酵素としてのVCP/p97の新しい機能を示している。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 

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