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J-GLOBAL ID:201802257671599149   整理番号:18A1780750

タウペプチドのトランス異性体は,Pin1の凝集とWwドメインが,その凝集を劇的に減少させる【JST・京大機械翻訳】

The trans isomer of Tau peptide is prone to aggregate, and the WW domain of Pin1 drastically decreases its aggregation
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資料名:
巻: 592  号: 18  ページ: 3082-3091  発行年: 2018年 
JST資料番号: D0575A  ISSN: 0014-5793  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アルツハイマー病において,疾患関連蛋白質Tauは過剰リン酸化され,神経線維性tangle(NFT)に凝集する。リン酸化Thr231-Pro232のcis異性体は凝集の前駆体として提案されているが,この凝集スキームはまだ完全に受け入れられていない。ここでは,Thr231-Pro232と凝集コア領域R1を含むリン酸化領域から成るペプチドを合成し,Tauの異性体特異的凝集を調べた。リン酸化ペプチドはアミロイド様凝集を形成した。この凝集はペプチド-プロリルイソメラーゼPin1の触媒ドメインの存在下でも観察されたが,これはcis異性体をtrans異性体に優先的に変換したが,trans異性体に選択的に結合するPin1のWWドメインの存在下では劇的に減少した。これらの結果は,trans異性体が凝集傾向であり,Pin1のWWドメインがその凝集を効果的に阻害することを示した。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  酵素一般 
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