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J-GLOBAL ID：201802258276493821   整理番号：18A1425792

アミロイド形成における二次核形成【JST・京大機械翻訳】

Secondary nucleation in amyloid formation

著者 (8件)： Toernquist Mattias (Lund University, Department of Biochemistry and Structural Biology, Chemical Centre, PO Box 124, SE221 00 Lund, Sweden. [e-mail]) ,  Michaels Thomas C. T. ,  Sanagavarapu Kalyani ,  Yang Xiaoting ,  Meisl Georg ,  Cohen Samuel I. A. ,  Knowles Tuomas P. J. ,  Linse Sara
資料名： Chemical Communications  (Chemical Communications)
巻： 54  号： 63  ページ： 8667-8684  発行年： 2018年 
JST資料番号： D0376B  ISSN： 1359-7345  CODEN： CHCOFS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 同じペプチドまたは蛋白質のアミロイド線維の表面上の新しいペプチドおよび蛋白質凝集体の核形成は,細胞毒性の原因となる分子種の生成およびペプチドおよび蛋白質凝集体の自己触媒増殖の両方に対する主要経路として過去20年間に出現した。現在の研究における重要な疑問は,二次核形成として知られるようなプロセスを支配する分子機構と駆動力である。この文脈において,単量体依存二次核形成が一世紀以上研究されている他の自己集合系との類似性は,インスピレーションの貴重な供給源を提供する。ここでは,Parkinson病からのα-シヌクレインに関するいくつかの例を用いて,アルツハイマー病由来アミロイドβペプチド(Aβ)に焦点を合わせて,アミロイド形成ペプチドと蛋白質の二次核形成に関する最近の結果をレビューした。Aβの単量体依存性二次核形成を,速度論実験,全体的解析,種付け実験及び選択的同位体濃縮の組合せを用いて発見し,それは,フィブリル触媒反応における新しい凝集体の起源として単量体をピンポイント化した。駆動力への洞察は,溶液条件,温度およびペプチド配列の変化から得られる。二次核形成の選択的阻害を,オリゴマ生産と毒性を制限する有効な手段として探索した。また,進行中の凝集過程における二次核形成により生成したオリゴマの相互作用パートナーを見出すことを目的とした実験をレビューした。この特徴論文の最後に,アミロイド形成における単量体依存性二次核形成に関する顕著な疑問と不安定な機構的仮説を提唱した。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 速度論 ,  タンパク質 ,  ペプチド ,  凝集 ,  相互作用 ,  Alzheimer病 ,  *核形成 ,  凝集体 ,  アミノ酸配列 ,  単量体 ,  オリゴマ
準シソーラス用語： アミロイドβペプチド ,  α-シヌクレイン ,  アミロイド線維 ,  *アミロイド形成 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (2件)： アミロイド形成 ,  核形成