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J-GLOBAL ID:201802258651059250   整理番号:18A0402441

ヒトβB2-クリスタリン溶液中の顔en顔二量体を形成する:一体化されたNMRとSAXS研究【Powered by NICT】

Human βB2-Crystallin Forms a Face-en-Face Dimer in Solution: An Integrated NMR and SAXS Study
著者 (3件):
資料名:
巻: 25  号:ページ: 496-505  発行年: 2017年 
JST資料番号: A1212A  ISSN: 0969-2126  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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βγ-クリスタリンは水晶体透明性と屈折力に重要であることを長寿命眼水晶体蛋白質である。各βγ-クリスタリンは二種の相同ドメイン,短いリンカーにより接続されたから構成されている。γ-クリスタリンは単量体性であり,β-クリスタリンは二量体と多量体として結晶化した。結晶では,ヒトβB2-クリスタリンはドメイン交換二量体であるが,N末端短縮βB1-クリスタリンは顔正面二量体を形成する。多角光散乱,核磁気共鳴および小角X線散乱解における全長および末端切断型ヒトβB2-クリスタリンからのデータの結合と統合,著者らはこれらの両βB2-クリスタリン蛋白質は二量体であり,C2対称性を持ち,ドメイン交換二量体よりも緻密であることを示した。重要なことに,ドメインスワッピングと互換性のある分子間常磁性緩和増強効果は検出されなかった。著者らの実験結果の総合結果は,明確に,溶液中の,ヒトβB2-クリスタリンはドメイン交換ではなく,切断βB1-クリスタリンの結晶構造に類似した顔正面二量体構造を示すことが分かった。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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