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J-GLOBAL ID:201802259579552504   整理番号:18A1293192

パラインフルザウイルスの血球凝集素-ノイラミニダーゼ(HN)頭部ドメインと融合(F)蛋白質茎ドメインはHN-F相互作用の特異性に影響する【JST・京大機械翻訳】

The Hemagglutinin-Neuraminidase (HN) Head Domain and the Fusion (F) Protein Stalk Domain of the Parainfluenza Viruses Affect the Specificity of the HN-F Interaction
著者 (5件):
資料名:
巻:ページ: 391  発行年: 2018年 
JST資料番号: U7080A  ISSN: 1664-302X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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パラインフルエンザウイルスによる膜融合は,付着蛋白質(HN)と融合(F)蛋白質の間のウイルス特異的機能的相互作用により誘導される。この相互作用は,HN茎ドメインにおける特定のアミノ酸とFヘッドドメインにおけるそれらの間の過渡的接触により仲介されると考えられる。しかしながら,著者らは最近,HN頭部ドメインの二量体界面または周辺の特定アミノ酸の置換がF蛋白質特異性に著しく影響することを報告した。本研究においてこの問題をさらに研究することを意図し,HPIV2HN蛋白質はHPIV2HNヘッドドメインの少なくとも9アミノ酸をSV41HN対応物で置換することにより,HNヘッドドメインの特定アミノ酸がHN-F相互作用の特異性決定に非常に重要な役割を果たすことを明らかにした。一方,PIV5F蛋白質は,PIV5F蛋白質の頭部ドメインの21アミノ酸をSV41F蛋白質のそれらと置換することによりSV41F様蛋白質に変換できることを以前に報告した。次に,本研究においてこの問題をさらに研究することを意図し,PIV5F蛋白質の頭部ドメインにおける21アミノ酸の置換に加えて15アミノ酸の置換が,より多くのSV41F様蛋白質の生成をもたらし,F茎ドメインにおける特定アミノ酸がHN-F相互作用の特異性決定に重要な役割を果たすことを見出した。これらの結果は,HN茎ドメインとFヘッドドメインの立体配座がそれぞれHNヘッドドメインとF柄ドメインの構造に依存することを示唆する。おそらく,HN-F相互作用に直接関与する以前のドメインの立体配座は,後者ドメインの構造の微妙な変化により修飾され,相互作用パートナーに対する特異性の変化をもたらす。Copyright 2018 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生物学的機能  ,  ウイルスの生化学  ,  ウイルス感染の生理と病原性 

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