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J-GLOBAL ID：201802261069852615   整理番号：18A0958125

蛋白質と代謝産物のAβ1-40仲介凝集はアミロイド形成におけるアミロイド交差播種の関連性を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Aβ_1-40 mediated aggregation of proteins and metabolites unveils the relevance of amyloid cross-seeding in amyloidogenesis

著者 (3件)： Anand Bibin G. (School of Life Sciences, Jawaharlal Nehru University, New Delhi 110067, India) ,  Prajapati Kailash P. (School of Life Sciences, Jawaharlal Nehru University, New Delhi 110067, India) ,  Kar Karunakar (School of Life Sciences, Jawaharlal Nehru University, New Delhi 110067, India)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 501  号： 1  ページ： 158-164  発行年： 2018年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アルツハイマー病におけるニューロンプラークの多成分性は,Aβペプチドのアミロイド成長時の非Aβ候補の可能な動員を意味する。ここでは,Aβ1-40ペプチドのアミロイド線維が異なる球状蛋白質および代謝産物においてアミロイド形成を効果的に開始し,天然構造をβシートに富む集合体に変換することを示した。得られた蛋白質フィブリルの構造的及び生物物理的性質はアミロイド様特徴的特徴を示した。Aβペプチドの交差β構造とH結合及び疎水性相互作用により仲介される蛋白質の天然構造の間の実行可能な接触は,アミロイド交差播種の開始に重要であると思われる。結果は,蛋白質および代謝産物におけるアミロイド形成過程を開始するAβアミロイドの固有の交差播種可能性を明らかにし,そのような性質の回復は,アミロイド病理のさらなる機構的理解を可能にする可能性がある。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ペプチド ,  球状タンパク質 ,  疎水性相互作用 ,  水素結合 ,  アミロイドβタンパク質 ,  *アミロイド ,  凝集体 ,  *代謝産物 ,  β構造 ,  *凝集 ,  Alzheimer病
準シソーラス用語： アミロイド線維 ,  アミロイドβペプチド ,  *アミロイド形成 ,  *アミロイドβ40 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Aβペプチド ,  アルツハイマー病 ,  クロスシーディング ,  共凝集 ,  アミロイド凝集

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (10件)： 蛋白質 ,  代謝産物 ,  Aβ1-40 ,  仲介 ,  凝集 ,  アミロイド形成 ,  アミロイド ,  交差 ,  播種 ,  関連性