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J-GLOBAL ID:201802261251668756   整理番号:18A0683155

本研究では,北京におけるバチルス属のアスパラギン酸キナーゼ突然変異体P184Qの酵素的性質を特性化した。【JST・京大機械翻訳】

Characterization of Enzymatic Properties of Mutant P184Q of Aspartate Kinase from Corynebacterium pekinense
著者 (5件):
資料名:
巻: 55  号:ページ: 1614-1620  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1548A  ISSN: 1671-5489  CODEN: JDXLAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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アスパラギン酸キナーゼ(AK)の構造を分析することにより、アロステリック阻害剤に結合するPro184遺伝子座をスクリーニングし、それに対して飽和点突然変異を行い、突然変異株P184Qをスクリーニングすることに成功した。酵素学的性質の研究は以下のことを示した。突然変異体P184QのV maxは野生型(WT)より3倍高かった。n=1.39では,WTの値(2.6)よりも低く,正の相乗性は減少し,一方,K mは減少し,基質の親和性は増加した。P184Qの最適pHは6.5で,最適反応温度は25°Cで,半減期は2.8時間であった。P184Qは金属イオンと有機溶媒に対して良好な抵抗性を示し、抑制剤トレオニンとメチオニン、メチオニンとメチオニン、トレオニンとリジン、リジンの酵素活性に対する抑制作用を解除した。Data from Wanfang. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 

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