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J-GLOBAL ID：201802262753913664   整理番号：18A0972645

内部グアニン残基のアリール化によるDNAアプタマー-蛋白質結合部位の操作【JST・京大機械翻訳】

Manipulation of a DNA aptamer-protein binding site through arylation of internal guanine residues

著者 (7件)： Van Riesen Abigail J. (Department of Chemistry & Toxicology, University of Guelph, Guelph, ON, Canada N1G 2W1. [e-mail]) ,  Fadock Kaila L. ,  Deore Prashant S. ,  Desoky Ahmed ,  Manderville Richard A. ,  Sowlati-Hashjin Shahin ,  Wetmore Stacey D.
資料名： Organic & Biomolecular Chemistry  (Organic & Biomolecular Chemistry)
巻： 16  号： 20  ページ： 3831-3840  発行年： 2018年 
JST資料番号： A0499C  ISSN： 1477-0520  CODEN： OBCRAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 化学修飾アプタマーはアプタマー標的結合親和性を増加させる機会を有し,アプタマー折畳みによる分子標的認識の理解を高めるための構造活性相関を提供する。本研究において,8-アリル-2′-デオキシグアノシン核酸塩基をトロンビン結合アプタマー(TBA)のG-テトラド及び中心TGTループに挿入し,抗平行G-四重鎖(GQ)折畳み及びトロンビン結合親和性に及ぼすそれらの影響を測定した。dG核酸塩基に結合したアリール基はアリール環サイズ及びGQ安定性(GQ熱融解(T_m)値の~20°C変化)及びトロンビン結合親和性(解離定数(K_d)の17倍変化)に大きく変化した。アプタマー認識部位から遠位の中心TGTループのG8において,最も安定なGQ構造を生成するプローブは最強のトロンビン結合親和性を示した。しかし,G-テトラド内で,修飾核酸塩基内のdG成分の電子密度への変化はトロンビン結合親和性を減少させることができる。修飾TBA(MTBA)及びmTBA-蛋白質複合体に関する詳細な分子動力学(MD)シミュレーションにより,内部8-アリール-dG修飾がDNA核酸塩基とトロンビンのアミノ酸残基間の相互作用をいかに操作できるかを示した。これらの結果は,アプタセンサ開発のための設計オプションを広げるための内部蛍光性nuclobase類似体(FBAs)の可能性を強調する。Copyright 2018 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 構造活性相関 ,  相互作用 ,  解離定数 ,  *DNA【核酸】 ,  タンパク質複合体 ,  プローブ ,  化学修飾 ,  分子動力学 ,  折畳み ,  トロンビン ,  類似物質 ,  核酸塩基 ,  窒素複素環化合物 ,  ヒドロキシ化合物
準シソーラス用語： 結合親和性 ,  *アプタマー , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 核酸一般  (EB04010U) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： グアニン

タイトルに関連する用語 (6件)： グアニン ,  残基 ,  アリール化 ,  DNAアプタマー ,  蛋白質 ,  結合部位