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J-GLOBAL ID:201802263455408470   整理番号:18A0404014

アロステリック構造スイッチを介した同時検出機構制御PX-BARドメイン仲介エンドサイトーシス膜リモデリング【Powered by NICT】

A Coincidence Detection Mechanism Controls PX-BAR Domain-Mediated Endocytic Membrane Remodeling via an Allosteric Structural Switch
著者 (12件):
資料名:
巻: 43  号:ページ: 522-529.e4  発行年: 2017年 
JST資料番号: W1692A  ISSN: 1534-5807  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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クラスリン介在性エンドサイトーシスはコート下の膜の曲げとリモデリングにより起こる。ビンアンフィフィシンrvs(BAR)ドメイン蛋白質はエンドサイトーシス膜リモデリングに不可欠であるが,その活性は時空間的に制御されたかはほとんど知られていない。U字型エンドサイトーシス中間体の収縮に必要な遅効性エンドサイトーシスPX-BARドメイン蛋白質,ソーティングネキシン9(SNX9)の膜リモデリング活性はエンドサイトーシス部位でのクラスリンアダプターAP2とホスファチジルイノシトール 3,4 ビスホスファート(PI(3,4)P_2)の同時検出を含むアロステリック構造スイッチにより制御されることを示した。構造的,生化学的および細胞生物学的データはSNX9は溶液中で自己阻害であることを示した。リンカー領域の配列によるAP2と同時に,そのPX-BARドメインを介してPI(3,4)P_2への結合は膜収縮を可能にするSNX9自己阻害接触放出する。著者らの結果は,エンドサイトーシス経路の進行に膜収縮の時空間結合を可能にするBARドメイン蛋白質の潜在的膜リモデリング活性を制限する機構を明らかにした。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  細胞生理一般 
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