機能への新たな分子的洞察とシアノバクテリアからのペルオキシレドキシンQ蛋白質の抗酸化ストレス応答【Powered by NICT】

Tailor Vijay; Tailor Vijay; Ballal Anand; Ballal Anand

文献

J-GLOBAL ID：201802263683507682 整理番号：18A0353278

機能への新たな分子的洞察とシアノバクテリアからのペルオキシレドキシンQ蛋白質の抗酸化ストレス応答【Powered by NICT】

Novel molecular insights into the function and the antioxidative stress response of a Peroxiredoxin Q protein from cyanobacteria

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資料名：
巻： 106 ページ： 278-287 発行年： 2017年
JST資料番号： D0414C ISSN： 0891-5849 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ペルオキシレドキシンQ(PrxQ)蛋白質は,いくつかの生物において酸化還元ホメオスタシスを維持するために重要であることをチオールペルオキシダーゼである。PrxQsの活性は,二個のシステインにより仲介され,過酸化(C_p)及び分解(C_r),還元パートナーと関連していた。,シアノバクテリア,Anabaena PCC7120,PrxQ,Alr3183は本研究で特性化した。,ペルオキシダーゼ活性のチオレドキシンA(TrxA)を必要とし,Alr3183は分子内ジスルフィド結合含有単量体蛋白質であった。C_p欠くAlr3183(Alr3183C46S)またはC_r(Alr3183C51S)は分子間ジスルフィド結合を形成し,二量体であった。Alr3183C46Sは完全に不活性であり,一方,Alr3183C51Sはペルオキシダーゼ活性のTrxAのより高い濃度を必要とした。表面プラスモン共鳴分析は,Alr3183またはAlr3183C46Sと異なり,Alr3183C51SはTrxAにむしろ貧弱に結合することを示した。,酸化蛋白質と比較して,DTT処理(還元)Alr3183はTrxAとの相互作用の低下を示した。in vivoでは,Alr3183はγ線照射に応答して誘導されることが分かった。H_2O_2に曝露すると,Anabaena株を過剰発現するAlr3183がROSの形成は,減少した無傷光合成色素,結果的に野生型より良好な生存率を示したが,Alr3183C46Sの過剰産生は,いかなる保護も提供しなかった。重要なことは,この研究(1)はチオレドキシンとの相互作用のためのC_rの重要性を明らかにし,(2)はPrxQsの過剰発現は酸化ストレスから藍藻類を保護することができることを示した。Copyright 2018 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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微生物の生化学 , 分子遺伝学一般

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